[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルStructural basis of a distinct α-synuclein strain that promotes tau inclusion in neurons.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 301, Issue 4, Page 108351, Year 2025
掲載日2025年2月25日
著者Chuanqi Sun / Kang Zhou / Peter DePaola / Cally Li / Virginia M Y Lee / Z Hong Zhou / Chao Peng / Lin Jiang /
PubMed 要旨Amyloidoses are predominantly associated with the accumulation of persistent aggregates of a particular protein. For example, the protein α-synuclein characteristically aggregates in Parkinson's ...Amyloidoses are predominantly associated with the accumulation of persistent aggregates of a particular protein. For example, the protein α-synuclein characteristically aggregates in Parkinson's disease (PD), while amyloid beta and tau deposits are associated with Alzheimer's disease (AD). However, α-synuclein-positive inclusions have been reportedly found in some tauopathies, and vice versa; tau-positive inclusions can be found in synucleinopathies. This suggests that there may be coexistence or crosstalk between these proteinopathies. This coexistence suggests that the simultaneous presence of these misfolded proteins may amplify pathogenic mechanisms. However, the crosstalk between these two types of proteopathies remains poorly understood. We now determine the structure of α-synuclein fibrils that directly promote tau aggregation by cryogenic electron microscopy. Helical reconstruction at 2.6 Å resolution reveals a new α-synuclein fibril polymorph we term "strain B"; its core is unique, incorporating both the N- and C-termini of α-synuclein. The design of peptides meant to inhibit the formation of this structure demonstrates that the C-terminal domain fragment (D105-E115) of α-synuclein is critical for the formation of "strain B" fibrils and may play a key role in its interaction with tau. We hypothesize that the unique structure of pathological α-synuclein significantly contributes to tau co-aggregation and plays a role in the intricate interactions among Alzheimer's, Parkinson's, and other neurodegenerative diseases. These findings open new avenues for drug targeting, discovery, and improve our understanding of neurodegenerative pathology.
リンクJ Biol Chem / PubMed:40015644 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度2.61 Å
構造データ

45221

9c5r

EMDB-45221, PDB-9c5r:
Structure of recombinantly assembled alpha-synuclein variant fibrils
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.61 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN FIBRIL / alpha-synuclein fibrils / structural protein

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る