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Structure paper

タイトルStructural insights into the regulation of monomeric and dimeric apelin receptor.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 310, Year 2025
掲載日2025年1月2日
著者Yang Yue / Lier Liu / Lijie Wu / Chanjuan Xu / Man Na / Shenhui Liu / Yuxuan Liu / Fei Li / Junlin Liu / Songting Shi / Hui Lei / Minxuan Zhao / Tianjie Yang / Wei Ji / Arthur Wang / Michael A Hanson / Raymond C Stevens / Jianfeng Liu / Fei Xu /
PubMed 要旨The apelin receptor (APJR) emerges as a promising drug target for cardiovascular health and muscle regeneration. While prior research unveiled the structural versatility of APJR in coupling to Gi ...The apelin receptor (APJR) emerges as a promising drug target for cardiovascular health and muscle regeneration. While prior research unveiled the structural versatility of APJR in coupling to Gi proteins as a monomer or dimer, the dynamic regulation within the APJR dimer during activation remains poorly understood. In this study, we present the structures of the APJR dimer and monomer complexed with its endogenous ligand apelin-13. In the dimeric structure, apelin-13 binds exclusively to one protomer that is coupled with Gi proteins, revealing a distinct ligand-binding behavior within APJR homodimers. Furthermore, binding of an antagonistic antibody induces a more compact dimerization by engaging both protomers. Notably, structural analyses of the APJR dimer complexed with an agonistic antibody, with or without Gi proteins, suggest that G protein coupling may promote the dissociation of the APJR dimer during activation. These findings underscore the intricate interplay between ligands, dimerization, and G protein coupling in regulating APJR signaling pathways.
リンクNat Commun / PubMed:39747115 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.95 - 3.48 Å
構造データ

38574

8xqe

EMDB-38574, PDB-8xqe:
Cryo-EM structure of human dimeric APJR-Gi complex with apelin-13.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.48 Å

38575

8xqf

EMDB-38575, PDB-8xqf:
Cryo-EM structure of human monomeric APJR-Gi complex with apelin-13.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.13 Å

38578

8xqi

EMDB-38578, PDB-8xqi:
Cryo-EM structure of human dimeric Apelin receptor.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.25 Å

38579

8xqj

EMDB-38579, PDB-8xqj:
Cryo-EM structure of human dimeric APJR complex with antagonistic antibody
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.95 Å

39810

8z74

EMDB-39810, PDB-8z74:
Cryo-EM structure of APJR complex with agonistic antibody
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.01 Å

39816

8z7j

EMDB-39816, PDB-8z7j:
Cryo-EM structure of APJR-Gi complex with agonistic antibody
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.12 Å

化合物

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / GPCR / APJR / Gi / Apelin-13 / Dimeric / Apelin-13. / Apelin Receptor / Ligand Free. / Antibody / Antagonist / JN241 / APJ / Agonistic Antibody

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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