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タイトルStructures of the nitrogenase complex prepared under catalytic turnover conditions.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 377, Issue 6608, Page 865-869, Year 2022
掲載日2022年8月19日
著者Hannah L Rutledge / Brian D Cook / Hoang P M Nguyen / Mark A Herzik / F Akif Tezcan /
PubMed 要旨The enzyme nitrogenase couples adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis to the multielectron reduction of atmospheric dinitrogen into ammonia. Despite extensive research, the mechanistic details of ...The enzyme nitrogenase couples adenosine triphosphate (ATP) hydrolysis to the multielectron reduction of atmospheric dinitrogen into ammonia. Despite extensive research, the mechanistic details of ATP-dependent energy transduction and dinitrogen reduction by nitrogenase are not well understood, requiring new strategies to monitor its structural dynamics during catalytic action. Here, we report cryo-electron microscopy structures of the nitrogenase complex prepared under enzymatic turnover conditions. We observe that asymmetry governs all aspects of the nitrogenase mechanism, including ATP hydrolysis, protein-protein interactions, and catalysis. Conformational changes near the catalytic iron-molybdenum cofactor are correlated with the nucleotide-hydrolysis state of the enzyme.
リンクScience / PubMed:35901182 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度1.91 - 3.01 Å
構造データ

EMDB-26756, PDB-7ut6:
C1 symmetric cryoEM structure of Azotobacter vinelandii MoFeP under non-turnover conditions
手法: EM (単粒子) / 解像度: 1.91 Å

EMDB-26757, PDB-7ut7:
C2 symmetric cryoEM structure of Azotobacter vinelandii MoFeP under non-turnover conditions
手法: EM (単粒子) / 解像度: 1.91 Å

EMDB-26758: Consensus cryoEM map of Azotobacter vinelandii MoFeP in a 1:1 complex (ATP-bound) with FeP during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.38 Å

EMDB-26759: Locally refined cryoEM map of Azotobacter vinelandii FeP in a 1:1 complex (ATP-bound) with MoFeP during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.75 Å

EMDB-26760, PDB-7ut8:
CryoEM structure of Azotobacter vinelandii nitrogenase complex (1:1 FeP:MoFeP, ATP-bound) during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.43 Å

EMDB-26761: Consensus cryoEM map of Azotobacter vinelandii MoFeP in a 1:1 complex (ADP/ATP-bound) with FeP during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.34 Å

EMDB-26762: Locally refined cryoEM map of Azotobacter vinelandii FeP in a 1:1 complex (ADP/ATP-bound) with MoFeP during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.01 Å

EMDB-26763, PDB-7ut9:
CryoEM structure of Azotobacter vinelandii nitrogenase complex (1:1 FeP:MoFeP, ADP/ATP-bound) during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.44 Å

EMDB-26764, PDB-7uta:
CryoEM structure of Azotobacter vinelandii nitrogenase complex (2:1 FeP:MoFeP) inhibited by BeFx during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-27639, PDB-8dpn:
CryoEM structure of Azotobacter vinelandii nitrogenase MoFeP during catalytic N2 reduction
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.49 Å

化合物

ChemComp-HCA:
3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / (2R)-2-ヒドロキシ-1,2,4-ブタントリカルボン酸

ChemComp-ICS:
iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon

ChemComp-FE:
Unknown entry /

ChemComp-CLF:
FE(8)-S(7) CLUSTER

ChemComp-HOH:
WATER /

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-0BE:
BERYLLIUM / ベリリウム

由来
  • azotobacter vinelandii dj (窒素固定)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / nitrogenase (ニトロゲナーゼ) / MoFeP / nitrogen fixation (窒素固定) / FeP

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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