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Structure paper

タイトルFull-length Gα(q)-phospholipase C-β3 structure reveals interfaces of the C-terminal coiled-coil domain.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 20, Issue 3, Page 355-362, Year 2013
掲載日2013年2月3日
著者Angeline M Lyon / Somnath Dutta / Cassandra A Boguth / Georgios Skiniotis / John J G Tesmer /
PubMed 要旨Phospholipase C-β (PLCβ) is directly activated by Gαq, but the molecular basis for how its distal C-terminal domain (CTD) contributes to maximal activity is poorly understood. Herein we present ...Phospholipase C-β (PLCβ) is directly activated by Gαq, but the molecular basis for how its distal C-terminal domain (CTD) contributes to maximal activity is poorly understood. Herein we present both the crystal structure and cryo-EM three-dimensional reconstructions of human full-length PLCβ3 in complex with mouse Gαq. The distal CTD forms an extended monomeric helical bundle consisting of three antiparallel segments with structural similarity to membrane-binding bin-amphiphysin-Rvs (BAR) domains. Sequence conservation of the distal CTD suggests putative membrane and protein interaction sites, the latter of which bind the N-terminal helix of Gαq in both the crystal structure and cryo-EM reconstructions. Functional analysis suggests that the distal CTD has roles in membrane targeting and in optimizing the orientation of the catalytic core at the membrane for maximal rates of lipid hydrolysis.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:23377541 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度4 - 21.0 Å
構造データ

EMDB-2271:
Cryo EM map of the Gaalphaq-PLCbeta3 complex.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 21.0 Å

EMDB-5561:
Cryo EM map of the Gaalphaq-PLCbeta3 complex.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 19.0 Å

PDB-4gnk:
Crystal structure of Galphaq in complex with full-length human PLCbeta3
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 4.0 Å

化合物

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードGTP-BINDING PROTEIN/HYDROLASE / GTP-binding protein alpha subunits (Gタンパク質) / phospholipase C beta / coiled-coil domain (コイルドコイル) / PH DOMAIN / EF HAND (EFハンド) / C2 DOMAIN (C2ドメイン) / TIM BARREL DOMAIN (TIMバレル) / phospholipase (ホスホリパーゼ) / GTP hydrolysis / G-protein signaling (Gタンパク質) / membrane targeting / lipase (リパーゼ) / hydrolase (加水分解酵素) / calcium binding (カルシウム) / GTP binding / phospholipids (リン脂質) / GTP-BINDING PROTEIN-HYDROLASE complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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