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Structure paper

タイトルStructure of mitoribosome reveals mechanism of mRNA binding, tRNA interactions with L1 stalk, roles of cofactors and rRNA modifications.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2023
掲載日2023年7月15日
著者Vivek Singh / Yuzuru Itoh / Samuel Del'Olio / Asem Hassan / Andreas Naschberger / Rasmus Kock Flygaard / Yuko Nobe / Keiichi Izumikawa / Shintaro Aibara / Juni Andréll / Paul C Whitford / Antoni Barrientos / Masato Taoka / Alexey Amunts
PubMed 要旨The mitoribosome translates mitochondrial mRNAs and regulates energy conversion that is a signature of aerobic life forms. We present a 2.2 Å resolution structure of human mitoribosome together with ...The mitoribosome translates mitochondrial mRNAs and regulates energy conversion that is a signature of aerobic life forms. We present a 2.2 Å resolution structure of human mitoribosome together with validated mitoribosomal RNA (rRNA) modifications, including aminoacylated CP-tRNA . The structure shows how mitoribosomal proteins stabilise binding of mRNA and tRNA helping to align it in the decoding center, whereas the GDP-bound mS29 stabilizes intersubunit communication. Comparison between different states, with respect to tRNA position, allowed to characterize a non-canonical L1 stalk, and molecular dynamics simulations revealed how it facilitates tRNA transition in a way that does not require interactions with rRNA. We also report functionally important polyamines that are depleted when cells are subjected to an antibiotic treatment. The structural, biochemical, and computational data illuminate the principal functional components of the translation mechanism in mitochondria and provide the most complete description so far of the structure and function of the human mitoribosome.
リンクbioRxiv / PubMed:37503168 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.21 - 2.98 Å
構造データ

EMDB-13980: Human mitochondrial ribosome at 2.2 A resolution
PDB-7qi4: Human mitochondrial ribosome at 2.2 A resolution (bound to partly built tRNAs and mRNA)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.21 Å

EMDB-13981, PDB-7qi5:
Human mitochondrial ribosome in complex with mRNA, A/A-, P/P- and E/E-tRNAs at 2.63 A resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.63 Å

EMDB-13982, PDB-7qi6:
Human mitochondrial ribosome in complex with mRNA, A/P- and P/E-tRNAs at 2.98 A resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.98 Å

化合物

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド

ChemComp-SPM:
SPERMINE / スペルミン / スペルミン

ChemComp-SPD:
SPERMIDINE / スペルミジン / スペルミジン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-K:
Unknown entry / カリウムカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン二リン酸

ChemComp-PUT:
1,4-DIAMINOBUTANE / プトレシン / プトレシン

ChemComp-VAL:
VALINE / バリン / バリン

ChemComp-HOH:
WATER /

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / mitochondrial translation / tRNA (転移RNA) / mRNA (伝令RNA) / 2Fe-2S clusters / polyamines / rRNA modifications / post-translation modifications / cryo EM (低温電子顕微鏡法)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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