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Structure paper

タイトルStructural basis for the interaction between the bacterial cell division proteins FtsZ and ZapA.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 16, Issue 1, Page 5985, Year 2025
掲載日2025年7月1日
著者Junso Fujita / Kazuki Kasai / Kota Hibino / Gota Kagoshima / Natsuki Kamimura / Shungo Tobita / Yuki Kato / Ryo Uehara / Keiichi Namba / Takayuki Uchihashi / Hiroyoshi Matsumura /
PubMed 要旨Cell division in most bacteria is regulated by the tubulin homolog FtsZ as well as ZapA, a FtsZ-associated protein. However, how FtsZ and ZapA function coordinately has remained elusive. Here we ...Cell division in most bacteria is regulated by the tubulin homolog FtsZ as well as ZapA, a FtsZ-associated protein. However, how FtsZ and ZapA function coordinately has remained elusive. Here we report the cryo-electron microscopy structure of the ZapA-FtsZ complex at 2.73 Å resolution. The complex forms an asymmetric ladder-like structure, in which the double antiparallel FtsZ protofilament on one side and a single protofilament on the other side are tethered by ZapA tetramers. In the complex, the extensive interactions of FtsZ with ZapA cause a structural change of the FtsZ protofilament, and the formation of the double FtsZ protofilament increases electrostatic repulsion. High-speed atomic force microscopy analysis revealed cooperative interactions of ZapA with FtsZ at a molecular level. Our findings not only provide a structural basis for the interaction between FtsZ and ZapA but also shed light on how ZapA binds to FtsZ protofilaments without disturbing FtsZ dynamics to promote cell division.
リンクNat Commun / PubMed:40593603 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / X線回折
解像度1.8 - 2.73 Å
構造データ

60837

9isk

EMDB-60837, PDB-9isk:
Cryo-EM structure of KpFtsZ-ZapA complex
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.73 Å

PDB-9isj:
Crystal structure of Klebsiella pneumoniae ZapA
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.8 Å

化合物

ChemComp-CL:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-G2P:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-K:
Unknown entry

由来
  • Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
  • klebsiella pneumoniae subsp. pneumoniae mgh 78578 (肺炎桿菌)
  • klebsiella pneumoniae 342 (バクテリア)
  • klebsiella pneumoniae (strain 342) (バクテリア)
キーワードCELL CYCLE / Bacterial cell division / divisome / FtsZ / ZapA

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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