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Structure paper

タイトルStructural analysis of a motor with increased mechanical output reveals new transitions in kinesin microtubule motility.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 16, Issue 1, Page 487, Year 2026
掲載日2026年1月5日
著者Satoki Shibata / Matthew Y Wang / Tsuyoshi Imasaki / Hideki Shigematsu / Diego Ugarte La Torre / Yuanyuan Wei / Chacko Jobichen / Hajime Hagio / J Sivaraman / Yuji Sugita / Sharyn A Endow / Ryo Nitta /
PubMed 要旨Kinesin motors use ATP to produce force in cells, yet the conformational changes that generate force remain uncertain. Here, we report structural and mechanistic insights into a minus-end-directed ...Kinesin motors use ATP to produce force in cells, yet the conformational changes that generate force remain uncertain. Here, we report structural and mechanistic insights into a minus-end-directed kinesin-14 that exhibits increased mechanical output – the variant motor binds microtubules more tightly and moves with faster velocity than wild type. High-resolution structures, together with molecular dynamics simulations, reveal previously unobserved transitions in the nucleotide hydrolysis cycle. ADP release, triggered by microtubule binding, is coupled to twisting of the central β-sheet and stabilization of the stalk prior to the power stroke. ATP binding induces stalk fluctuations and a swing of the neck mimic, an element analogous to the kinesin-1 neck linker, resembling neck linker docking in plus-end-directed kinesins. The power stroke, characterized by a large stalk rotation, is followed by motor detachment from microtubules. The subsequent recovery stroke occurs while the motor is bound to ADP and free Pi, accompanied by β-strand-to-loop transitions, or β-sheet melting, implying that β-sheet refolding facilitates Pi release. The observed twisting and melting identify the central β-sheet as the long-sought elastic element or spring required for motor force production. The transitions we observe in kinesin-14 may also apply to other kinesins – this remains to be tested.
SUPPLEMENTARY INFORMATION: The online version contains supplementary material available at 10.1038/s41598-025-28573-7.
リンクSci Rep / PubMed:41491787 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / X線回折
解像度3.15 - 4.02 Å
構造データ

39664

8yy2

EMDB-39664, PDB-8yy2:
Kinesin-14 in nucleotide-free state bound to 13 PF Microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.6 Å

39665

8yy3

EMDB-39665, PDB-8yy3:
Kinesin-14 in nucleotide-free state bound to 14 PF Microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.24 Å

39666

8yy4

EMDB-39666, PDB-8yy4:
Kinesin-14 with AlF3 bound to 13 PF Microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 4.02 Å

39667

8yy5

EMDB-39667, PDB-8yy5:
Kinesin-14 with AlF3 bound to 14 PF Microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.99 Å

PDB-8yue:
Crystal structure of the kinesin-14 motor protein from Drosophila melanogaster
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.15 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION

由来
  • sus scrofa (ブタ)
  • drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin-related / Microtubule motor protein / Spindle motor / CELL CYCLE / Kinesin Motor Proteins / Force Production / Power Stroke Fluctuations / Motor Spring-like Element / Reversed Motility / Mechanochemical Coupling / Mechanical States

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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