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タイトルTarget DNA-dependent activation mechanism of the prokaryotic immune system SPARTA.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 52, Issue 4, Page 2012-2029, Year 2024
掲載日2024年2月28日
著者Giada Finocchio / Balwina Koopal / Ana Potocnik / Clint Heijstek / Adrie H Westphal / Martin Jinek / Daan C Swarts /
PubMed 要旨In both prokaryotic and eukaryotic innate immune systems, TIR domains function as NADases that degrade the key metabolite NAD+ or generate signaling molecules. Catalytic activation of TIR domains ...In both prokaryotic and eukaryotic innate immune systems, TIR domains function as NADases that degrade the key metabolite NAD+ or generate signaling molecules. Catalytic activation of TIR domains requires oligomerization, but how this is achieved varies in distinct immune systems. In the Short prokaryotic Argonaute (pAgo)/TIR-APAZ (SPARTA) immune system, TIR NADase activity is triggered upon guide RNA-mediated recognition of invading DNA by an unknown mechanism. Here, we describe cryo-EM structures of SPARTA in the inactive monomeric and target DNA-activated tetrameric states. The monomeric SPARTA structure reveals that in the absence of target DNA, a C-terminal tail of TIR-APAZ occupies the nucleic acid binding cleft formed by the pAgo and TIR-APAZ subunits, inhibiting SPARTA activation. In the active tetrameric SPARTA complex, guide RNA-mediated target DNA binding displaces the C-terminal tail and induces conformational changes in pAgo that facilitate SPARTA-SPARTA dimerization. Concurrent release and rotation of one TIR domain allow it to form a composite NADase catalytic site with the other TIR domain within the dimer, and generate a self-complementary interface that mediates cooperative tetramerization. Combined, this study provides critical insights into the structural architecture of SPARTA and the molecular mechanism underlying target DNA-dependent oligomerization and catalytic activation.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:38224450 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.57 - 3.14 Å
構造データ

18486

8qlo

EMDB-18486, PDB-8qlo:
CryoEM structure of the apo SPARTA (BabAgo/TIR-APAZ) complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.57 Å

18487

8qlp

EMDB-18487, PDB-8qlp:
CryoEM structure of the RNA/DNA bound SPARTA (BabAgo/TIR-APAZ) tetrameric complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.14 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • bacillales bacterium (バクテリア)
キーワードIMMUNE SYSTEM / Prokaryotic Argonaute / TIR domain / RNA binding protein / DNA binding protein / Oligomerization / NADase activity

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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