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タイトルActivation and substrate specificity of the human P4-ATPase ATP8B1.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 7492, Year 2023
掲載日2023年11月18日
著者Thibaud Dieudonné / Felix Kümmerer / Michelle Juknaviciute Laursen / Charlott Stock / Rasmus Kock Flygaard / Syma Khalid / Guillaume Lenoir / Joseph A Lyons / Kresten Lindorff-Larsen / Poul Nissen /
PubMed 要旨Asymmetric distribution of phospholipids in eukaryotic membranes is essential for cell integrity, signaling pathways, and vesicular trafficking. P4-ATPases, also known as flippases, participate in ...Asymmetric distribution of phospholipids in eukaryotic membranes is essential for cell integrity, signaling pathways, and vesicular trafficking. P4-ATPases, also known as flippases, participate in creating and maintaining this asymmetry through active transport of phospholipids from the exoplasmic to the cytosolic leaflet. Here, we present a total of nine cryo-electron microscopy structures of the human flippase ATP8B1-CDC50A complex at 2.4 to 3.1 Å overall resolution, along with functional and computational studies, addressing the autophosphorylation steps from ATP, substrate recognition and occlusion, as well as a phosphoinositide binding site. We find that the P4-ATPase transport site is occupied by water upon phosphorylation from ATP. Additionally, we identify two different autoinhibited states, a closed and an outward-open conformation. Furthermore, we identify and characterize the PI(3,4,5)P binding site of ATP8B1 in an electropositive pocket between transmembrane segments 5, 7, 8, and 10. Our study also highlights the structural basis of a broad lipid specificity of ATP8B1 and adds phosphatidylinositol as a transport substrate for ATP8B1. We report a critical role of the sn-2 ester bond of glycerophospholipids in substrate recognition by ATP8B1 through conserved S403. These findings provide fundamental insights into ATP8B1 catalytic cycle and regulation, and substrate recognition in P4-ATPases.
リンクNat Commun / PubMed:37980352 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.39 - 3.4 Å
構造データ

17256

8ox4

EMDB-17256, PDB-8ox4:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E1-ATP conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

17257

8ox5

EMDB-17257, PDB-8ox5:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E1P-ADP conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

17258

8ox6

EMDB-17258, PDB-8ox6:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E1P conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.39 Å

17259

8ox7

EMDB-17259, PDB-8ox7:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E2P autoinhibited "closed" conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.56 Å

17260

8ox8

EMDB-17260, PDB-8ox8:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E2P autoinhibited "open" conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.98 Å

17261

8ox9

EMDB-17261, PDB-8ox9:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E2P active conformation with bound PC
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.72 Å

17262

8oxa

EMDB-17262, PDB-8oxa:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E2-Pi conformation with occluded PS
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.76 Å

17263

8oxb

EMDB-17263, PDB-8oxb:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E2-Pi conformation with occluded PC
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.99 Å

17264

8oxc

EMDB-17264, PDB-8oxc:
Cryo-EM structure of ATP8B1-CDC50A in E2-Pi conformation with occluded PI
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.58 Å

化合物

ChemComp-ACP:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / β,γ-メチレンATP / AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

ChemComp-IP9:
(2R)-3-{[(R)-{[(1S,2S,3R,4S,5S,6S)-2,6-dihydroxy-3,4,5-tris(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}propane / 1-O-(1-O,2-O-ジオクタノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)-D-myo-イノシト-ル3,4,5-トリスりん酸

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

ChemComp-POV:
(2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / リン脂質*YM

ChemComp-VN4:
oxido(dioxo)vanadium

ChemComp-D39:
(2~{S})-2-azanyl-3-[[(2~{R})-3-hexadecanoyloxy-2-[(~{Z})-octadec-9-enoyl]oxy-propoxy]-oxidanyl-phosphoryl]oxy-propanoic acid / 1-パルミトイル-2-オレオイルホスファチジルセリン

ChemComp-PIE:
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOINOSITOL

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / lipid transporter autoinhibition P-type ATPase P4-ATPase CDC50A

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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