[日本語] English
文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルHuman PRPS1 filaments stabilize allosteric sites to regulate activity.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 30, Issue 3, Page 391-402, Year 2023
掲載日2023年2月6日
著者Kelli L Hvorecny / Kenzee Hargett / Joel D Quispe / Justin M Kollman /
PubMed 要旨The universally conserved enzyme phosphoribosyl pyrophosphate synthetase (PRPS) assembles filaments in evolutionarily diverse organisms. PRPS is a key regulator of nucleotide metabolism, and ...The universally conserved enzyme phosphoribosyl pyrophosphate synthetase (PRPS) assembles filaments in evolutionarily diverse organisms. PRPS is a key regulator of nucleotide metabolism, and mutations in the human enzyme PRPS1 lead to a spectrum of diseases. Here we determine structures of human PRPS1 filaments in active and inhibited states, with fixed assembly contacts accommodating both conformations. The conserved assembly interface stabilizes the binding site for the essential activator phosphate, increasing activity in the filament. Some disease mutations alter assembly, supporting the link between filament stability and activity. Structures of active PRPS1 filaments turning over substrate also reveal coupling of catalysis in one active site with product release in an adjacent site. PRPS1 filaments therefore provide an additional layer of allosteric control, conserved throughout evolution, with likely impact on metabolic homeostasis. Stabilization of allosteric binding sites by polymerization adds to the growing diversity of assembly-based enzyme regulatory mechanisms.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:36747094 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.0 - 3.2 Å
構造データ

EMDB-27279, PDB-8dbc:
Human PRPS1 with Phosphate; Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-27280, PDB-8dbd:
Human PRPS1 with Phosphate; Filament Interface
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-27281, PDB-8dbe:
Human PRPS1 with ADP; Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.1 Å

EMDB-27282, PDB-8dbf:
Human PRPS1 with ADP; Filament Interface
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.2 Å

EMDB-27283, PDB-8dbg:
Human PRPS1 with Phosphate and ATP; Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.2 Å

EMDB-27284, PDB-8dbh:
Human PRPS1 with Phosphate and ATP; Filament Interface
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.2 Å

EMDB-27285, PDB-8dbi:
Human PRPS1 with Phosphate, ATP, and R5P; Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.0 Å

EMDB-27286, PDB-8dbj:
Human PRPS1 with Phosphate, ATP, and R5P; Filament Interface
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.0 Å

EMDB-27287, PDB-8dbk:
Human PRPS1 with Phosphate, ATP, and R5P; Hexamer with resolved catalytic loops
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.1 Å

EMDB-27288: Human PRPS1 with Phosphate, ATP, and R5P; Hexamer with resolved catalytic loops
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.1 Å

EMDB-27289, PDB-8dbl:
Human PRPS1 with Phosphate and PRPP; Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-27290, PDB-8dbm:
Human PRPS1 with Phosphate and PRPP; Filament Interface
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-27291, PDB-8dbn:
Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and R5P; Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

EMDB-27292: Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and R5P; Symmetry-expanded Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

EMDB-27293, PDB-8dbo:
Human PRPS1-E307A engineered mutation with ADP; Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.5 Å

EMDB-27294: Human PRPS1-E307A engineered mutation with ADP; Symmetry-expanded Hexamer 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.5 Å

EMDB-27295: Human PRPS1-E307A engineered mutation with ADP; Symmetry-expanded Hexamer 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

ChemComp-HSX:
5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / α-D-リボフラノ-ス5-りん酸

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-PRP:
1-O-pyrophosphono-5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / PRPP

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / AMP*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSFERASE / phosphoribosyl pyrophosphate synthetase / phosphate / phosphate activator / ADP inhibitor / ATP substrate / ATP and R5P substrates / catalytic loop / PRPP product / ATP/R5P substrate / Filament-breaking mutation

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る