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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and R5P; Hexamer | |||||||||
![]() | Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and R5P, Hexamer Centered | |||||||||
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![]() | phosphoribosyl pyrophosphate synthetase / ATP/R5P substrate / Filament-breaking mutation / TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() 5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / hypoxanthine biosynthetic process / ribose phosphate diphosphokinase complex / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / urate biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process ...5-Phosphoribose 1-diphosphate biosynthesis / hypoxanthine biosynthetic process / ribose phosphate diphosphokinase complex / ribose-phosphate diphosphokinase / ribose phosphate diphosphokinase activity / ribonucleoside monophosphate biosynthetic process / urate biosynthetic process / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / purine nucleobase metabolic process / kinase activity / nervous system development / phosphorylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å | |||||||||
![]() | Hvorecny KL / Kollman JM | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Human PRPS1 filaments stabilize allosteric sites to regulate activity. 著者: Kelli L Hvorecny / Kenzee Hargett / Joel D Quispe / Justin M Kollman / ![]() 要旨: The universally conserved enzyme phosphoribosyl pyrophosphate synthetase (PRPS) assembles filaments in evolutionarily diverse organisms. PRPS is a key regulator of nucleotide metabolism, and ...The universally conserved enzyme phosphoribosyl pyrophosphate synthetase (PRPS) assembles filaments in evolutionarily diverse organisms. PRPS is a key regulator of nucleotide metabolism, and mutations in the human enzyme PRPS1 lead to a spectrum of diseases. Here we determine structures of human PRPS1 filaments in active and inhibited states, with fixed assembly contacts accommodating both conformations. The conserved assembly interface stabilizes the binding site for the essential activator phosphate, increasing activity in the filament. Some disease mutations alter assembly, supporting the link between filament stability and activity. Structures of active PRPS1 filaments turning over substrate also reveal coupling of catalysis in one active site with product release in an adjacent site. PRPS1 filaments therefore provide an additional layer of allosteric control, conserved throughout evolution, with likely impact on metabolic homeostasis. Stabilization of allosteric binding sites by polymerization adds to the growing diversity of assembly-based enzyme regulatory mechanisms. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 14.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.6 KB 16.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 129.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 98.2 MB 98.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 683 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 682.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 14.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 16.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8dbnMC ![]() 8dbcC ![]() 8dbdC ![]() 8dbeC ![]() 8dbfC ![]() 8dbgC ![]() 8dbhC ![]() 8dbiC ![]() 8dbjC ![]() 8dbkC ![]() 8dblC ![]() 8dbmC ![]() 8dboC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and R5P, Hexamer Centered | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.827 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and...
ファイル | emd_27291_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and R5P, Hexamer Centered half 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and...
ファイル | emd_27291_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Human PRPS1-E307A engineered mutation with Phosphate, ATP, and R5P, Hexamer Centered half 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Hexamer of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 E307A engine...
全体 | 名称: Hexamer of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 E307A engineered mutation with phosphate, ATP, and R5P |
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要素 |
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-超分子 #1: Hexamer of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 E307A engine...
超分子 | 名称: Hexamer of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase 1 E307A engineered mutation with phosphate, ATP, and R5P タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: Six copies of PRPS1-E307A assemble to form a hexamer. |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1
分子 | 名称: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribose-phosphate diphosphokinase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 34.777086 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: SPNIKIFSGS SHQDLSQKIA DRLGLELGKV VTKKFSNQET CVEIGESVRG EDVYIVQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SASRVTAVI PCFPYARQDK KDKSRAPISA KLVANMLSVA GADHIITMDL HASQIQGFFD IPVDNLYAEP AVLKWIRENI S EWRNCTIV ...文字列: SPNIKIFSGS SHQDLSQKIA DRLGLELGKV VTKKFSNQET CVEIGESVRG EDVYIVQSGC GEINDNLMEL LIMINACKIA SASRVTAVI PCFPYARQDK KDKSRAPISA KLVANMLSVA GADHIITMDL HASQIQGFFD IPVDNLYAEP AVLKWIRENI S EWRNCTIV SPDAGGAKRV TSIADRLNVD FALIHKERKK ANEVDRMVLV GDVKDRVAIL VDDMADTCGT ICHAADKLLS AG ATRVYAI LTHGIFSGPA ISRINNACFE AVVVTNTIPQ EDKMKHCSKI QVIDISMILA EAIRRTHNGA SVSYLFSHVP L UniProtKB: Ribose-phosphate pyrophosphokinase 1 |
-分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ATP |
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分子量 | 理論値: 507.181 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-ATP: |
-分子 #3: 5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose
分子 | 名称: 5-O-phosphono-alpha-D-ribofuranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: HSX |
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分子量 | 理論値: 230.11 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HSX: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 12 / 式: MG |
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分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.6 |
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グリッド | モデル: C-flat / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 90.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.75 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.75 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PHENIX (ver. 1.18) / 使用した粒子像数: 810903 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) |
-原子モデル構築 1
精密化 | プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | ![]() PDB-8dbn: |