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タイトルStructural and functional basis of inositol hexaphosphate stimulation of NHEJ through stabilization of Ku-XLF interaction.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 51, Issue 21, Page 11732-11747, Year 2023
掲載日2023年11月27日
著者Antonia Kefala Stavridi / Amandine Gontier / Vincent Morin / Philippe Frit / Virginie Ropars / Nadia Barboule / Carine Racca / Sagun Jonchhe / Michael J Morten / Jessica Andreani / Alexey Rak / Pierre Legrand / Alexa Bourand-Plantefol / Steven W Hardwick / Dimitri Y Chirgadze / Paul Davey / Taiana Maia De Oliveira / Eli Rothenberg / Sebastien Britton / Patrick Calsou / Tom L Blundell / Paloma F Varela / Amanda K Chaplin / Jean-Baptiste Charbonnier /
PubMed 要旨The classical Non-Homologous End Joining (c-NHEJ) pathway is the predominant process in mammals for repairing endogenous, accidental or programmed DNA Double-Strand Breaks. c-NHEJ is regulated by ...The classical Non-Homologous End Joining (c-NHEJ) pathway is the predominant process in mammals for repairing endogenous, accidental or programmed DNA Double-Strand Breaks. c-NHEJ is regulated by several accessory factors, post-translational modifications, endogenous chemical agents and metabolites. The metabolite inositol-hexaphosphate (IP6) stimulates c-NHEJ by interacting with the Ku70-Ku80 heterodimer (Ku). We report cryo-EM structures of apo- and DNA-bound Ku in complex with IP6, at 3.5 Å and 2.74 Å resolutions respectively, and an X-ray crystallography structure of a Ku in complex with DNA and IP6 at 3.7 Å. The Ku-IP6 interaction is mediated predominantly via salt bridges at the interface of the Ku70 and Ku80 subunits. This interaction is distant from the DNA, DNA-PKcs, APLF and PAXX binding sites and in close proximity to XLF binding site. Biophysical experiments show that IP6 binding increases the thermal stability of Ku by 2°C in a DNA-dependent manner, stabilizes Ku on DNA and enhances XLF affinity for Ku. In cells, selected mutagenesis of the IP6 binding pocket reduces both Ku accrual at damaged sites and XLF enrolment in the NHEJ complex, which translate into a lower end-joining efficiency. Thus, this study defines the molecular bases of the IP6 metabolite stimulatory effect on the c-NHEJ repair activity.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:37870477 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.74 - 3.7 Å
構造データ

14955

7zt6

EMDB-14955, PDB-7zt6:
Cryo-EM structure of Ku 70/80 bound to inositol hexakisphosphate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

14986

7zvt

EMDB-14986, PDB-7zvt:
CryoEM structure of Ku heterodimer bound to DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.74 Å

PDB-7z6o:
X-Ray studies of Ku70/80 reveal the binding site for IP6
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA Repair; Double-Strand Break; NHEJ / DNA repair / NHEJ / Ku 70/80 / DNA-PK / cancer / double-strand break / Ku70 / Ku80 / DNA damage

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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