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タイトルStructure of the NuA4 acetyltransferase complex bound to the nucleosome.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 610, Issue 7932, Page 569-574, Year 2022
掲載日2022年10月5日
著者Keke Qu / Kangjing Chen / Hao Wang / Xueming Li / Zhucheng Chen /
PubMed 要旨Deoxyribonucleic acid in eukaryotes wraps around the histone octamer to form nucleosomes, the fundamental unit of chromatin. The N termini of histone H4 interact with nearby nucleosomes and play an ...Deoxyribonucleic acid in eukaryotes wraps around the histone octamer to form nucleosomes, the fundamental unit of chromatin. The N termini of histone H4 interact with nearby nucleosomes and play an important role in the formation of high-order chromatin structure and heterochromatin silencing. NuA4 in yeast and its homologue Tip60 complex in mammalian cells are the key enzymes that catalyse H4 acetylation, which in turn regulates chromatin packaging and function in transcription activation and DNA repair. Here we report the cryo-electron microscopy structure of NuA4 from Saccharomyces cerevisiae bound to the nucleosome. NuA4 comprises two major modules: the catalytic histone acetyltransferase (HAT) module and the transcription activator-binding (TRA) module. The nucleosome is mainly bound by the HAT module and is positioned close to a polybasic surface of the TRA module, which is important for the optimal activity of NuA4. The nucleosomal linker DNA carrying the upstream activation sequence is oriented towards the conserved, transcription activator-binding surface of the Tra1 subunit, which suggests a potential mechanism of NuA4 to act as a transcription co-activator. The HAT module recognizes the disk face of the nucleosome through the H2A-H2B acidic patch and nucleosomal DNA, projecting the catalytic pocket of Esa1 to the N-terminal tail of H4 and supporting its function in selective acetylation of H4. Together, our findings illustrate how NuA4 is assembled and provide mechanistic insights into nucleosome recognition and transcription co-activation by a HAT.
リンクNature / PubMed:36198799
手法EM (単粒子)
解像度2.7 - 8.8 Å
構造データ

32148

7vvu

EMDB-32148, PDB-7vvu:
NuA4 HAT module bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

32149

7vvy

EMDB-32149, PDB-7vvy:
TRA module of NuA4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

32150

7vvz

EMDB-32150, PDB-7vvz:
NuA4 bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.8 Å

EMDB-32156: ARP submodule of NuA4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

EMDB-32157: Tra1-head part of NuA4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-32158: NCP-RA of NuA4 bound to the nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-33224: NCP-HAT module with long linker DNA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.7 Å

化合物

ChemComp-CMC:
CARBOXYMETHYL COENZYME *A

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • baker's yeast (パン酵母)
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
  • saccharomyces cerevisiae s288c (パン酵母)
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / NuA4 nucleosome / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / NuA4 Tra1

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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