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タイトルMolecular Basis of the Electron Bifurcation Mechanism in the [FeFe]-Hydrogenase Complex HydABC.
ジャーナル・号・ページJ Am Chem Soc, Vol. 145, Issue 10, Page 5696-5709, Year 2023
掲載日2023年3月15日
著者Alexander Katsyv / Anuj Kumar / Patricia Saura / Maximilian C Pöverlein / Sven A Freibert / Sven T Stripp / Surbhi Jain / Ana P Gamiz-Hernandez / Ville R I Kaila / Volker Müller / Jan M Schuller /
PubMed 要旨Electron bifurcation is a fundamental energy coupling mechanism widespread in microorganisms that thrive under anoxic conditions. These organisms employ hydrogen to reduce CO, but the molecular ...Electron bifurcation is a fundamental energy coupling mechanism widespread in microorganisms that thrive under anoxic conditions. These organisms employ hydrogen to reduce CO, but the molecular mechanisms have remained enigmatic. The key enzyme responsible for powering these thermodynamically challenging reactions is the electron-bifurcating [FeFe]-hydrogenase HydABC that reduces low-potential ferredoxins (Fd) by oxidizing hydrogen gas (H). By combining single-particle cryo-electron microscopy (cryoEM) under catalytic turnover conditions with site-directed mutagenesis experiments, functional studies, infrared spectroscopy, and molecular simulations, we show that HydABC from the acetogenic bacteria and employ a single flavin mononucleotide (FMN) cofactor to establish electron transfer pathways to the NAD(P) and Fd reduction sites by a mechanism that is fundamentally different from classical flavin-based electron bifurcation enzymes. By modulation of the NAD(P) binding affinity via reduction of a nearby iron-sulfur cluster, HydABC switches between the exergonic NAD(P) reduction and endergonic Fd reduction modes. Our combined findings suggest that the conformational dynamics establish a redox-driven kinetic gate that prevents the backflow of the electrons from the Fd reduction branch toward the FMN site, providing a basis for understanding general mechanistic principles of electron-bifurcating hydrogenases.
リンクJ Am Chem Soc / PubMed:36811855 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 4.7 Å
構造データ

13818

7q4v

EMDB-13818, PDB-7q4v:
Electron bifurcating hydrogenase - HydABC from A. woodii
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

13819

7q4w

EMDB-13819, PDB-7q4w:
CryoEM structure of electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex A. woodii in the oxidised state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.78 Å

15166

8a5e

EMDB-15166, PDB-8a5e:
Cryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Acetobacterium woodii in the reduced state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

15212

8a6t

EMDB-15212, PDB-8a6t:
Cryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Thermoanaerobacter kivui in the reduced state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

16011

8bew

EMDB-16011, PDB-8bew:
Cryo-EM structure of the electron bifurcating Fe-Fe hydrogenase HydABC complex from Thermoanaerobacter kivui in the oxidised state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.49 Å

化合物

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

ChemComp-HC1:
2 IRON/2 SULFUR/5 CARBONYL/2 WATER INORGANIC CLUSTER

ChemComp-NAI:
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH

ChemComp-NAP:
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

由来
  • acetobacterium woodii dsm 1030 (バクテリア)
  • thermoanaerobacter kivui (バクテリア)
キーワードELECTRON TRANSPORT / flavin-based electron bifurcating hydrogenase / FeFe hydrogenase / nicotine amide adenine dinucleotide / ferredoxin / Fe-Fe hydrogenase / NAD / FMN / NAD(p) / Bioenergetics / Acetogenesis / Flavin-based electron bifurcation / [FeFe]-hydrogenase / molecular simulations

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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