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タイトルPhosphorylation activates the yeast small heat shock protein Hsp26 by weakening domain contacts in the oligomer ensemble.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 12, Issue 1, Page 6697, Year 2021
掲載日2021年11月18日
著者Moritz Mühlhofer / Carsten Peters / Thomas Kriehuber / Marina Kreuzeder / Pamina Kazman / Natalia Rodina / Bernd Reif / Martin Haslbeck / Sevil Weinkauf / Johannes Buchner /
PubMed 要旨Hsp26 is a small heat shock protein (sHsp) from S. cerevisiae. Its chaperone activity is activated by oligomer dissociation at heat shock temperatures. Hsp26 contains 9 phosphorylation sites in ...Hsp26 is a small heat shock protein (sHsp) from S. cerevisiae. Its chaperone activity is activated by oligomer dissociation at heat shock temperatures. Hsp26 contains 9 phosphorylation sites in different structural elements. Our analysis of phospho-mimetic mutations shows that phosphorylation activates Hsp26 at permissive temperatures. The cryo-EM structure of the Hsp26 40mer revealed contacts between the conserved core domain of Hsp26 and the so-called thermosensor domain in the N-terminal part of the protein, which are targeted by phosphorylation. Furthermore, several phosphorylation sites in the C-terminal extension, which link subunits within the oligomer, are sensitive to the introduction of negative charges. In all cases, the intrinsic inhibition of chaperone activity is relieved and the N-terminal domain becomes accessible for substrate protein binding. The weakening of domain interactions within and between subunits by phosphorylation to activate the chaperone activity in response to proteotoxic stresses independent of heat stress could be a general regulation principle of sHsps.
リンクNat Commun / PubMed:34795272 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度7.8 - 16.45 Å
構造データ

12766

7oa6

EMDB-12766: Single particle cryo-EM reconstruction of just the top two rings of a 40-mer assembly of recombinant yeast Hsp26 S207E mutant.
PDB-7oa6: Pseudo-atomic model for Hsp26 residues 63 to 214. Please be advised that the target map is not of sufficient resolution to unambiguously position backbone or side chain atoms. This model represents a likely fit.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.8 Å

EMDB-12771:
Single particle cryo-EM reconstruction of a 40-mer assembly of recombinant yeast Hsp26 S207E mutant.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.76 Å

EMDB-12772:
Single particle cryo-EM reconstruction of a 40-mer assembly of recombinant yeast Hsp26 mutant S47ET48E.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 16.45 Å

EMDB-12773:
Single particle cryo-EM reconstruction of a 40-mer assembly of recombinant yeast Hsp26.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.6 Å

EMDB-13748:
Preliminary Single particle cryo-EM reconstruction of a 40-mer assembly of Hsp26 purified from yeast.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 10.0 Å

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
キーワードCHAPERONE / small heat shock proteins / Hsp26 S207E mutant

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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