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タイトルCryo-Electron Microscopy Structures of Yeast Alcohol Dehydrogenase.
ジャーナル・号・ページBiochemistry, Vol. 60, Issue 9, Page 663-677, Year 2021
掲載日2021年3月9日
著者Sai Rohit Guntupalli / Zhuang Li / Leifu Chang / Bryce V Plapp / Ramaswamy Subramanian /
PubMed 要旨Structures of yeast alcohol dehydrogenase determined by X-ray crystallography show that the subunits have two different conformational states in each of the two dimers that form the tetramer. ...Structures of yeast alcohol dehydrogenase determined by X-ray crystallography show that the subunits have two different conformational states in each of the two dimers that form the tetramer. Apoenzyme and holoenzyme complexes relevant to the catalytic mechanism were described, but the asymmetry led to questions about the cooperativity of the subunits in catalysis. This study used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to provide structures for the apoenzyme, two different binary complexes with NADH, and a ternary complex with NAD and 2,2,2-trifluoroethanol. All four subunits in each of these complexes are identical, as the tetramers have 2 symmetry, suggesting that there is no preexisting asymmetry and that the subunits can be independently active. The apoenzyme and one enzyme-NADH complex have "open" conformations and the inverted coordination of the catalytic zinc with Cys-43, His-66, Glu-67, and Cys-153, whereas another enzyme-NADH complex and the ternary complex have closed conformations with the classical coordination of the zinc with Cys-43, His-66, Cys-153, and a water or the oxygen of trifluoroethanol. The conformational change involves interactions of Arg-340 with the pyrophosphate group of the coenzyme and Glu-67. The cryo-EM and X-ray crystallography studies provide structures relevant for the catalytic mechanism.
リンクBiochemistry / PubMed:33620215
手法EM (単粒子)
解像度2.67 - 3.2 Å
構造データ

EMDB-22805, PDB-7kc2:
Symmetry in Yeast Alcohol Dehydrogenase 1 -Closed Form with NADH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.67 Å

EMDB-22807, PDB-7kcb:
Symmetry in Yeast Alcohol Dehydrogenase 1 -Closed Form with NAD+ and Trifluoroethanol
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.77 Å

EMDB-22817, PDB-7kcq:
Symmetry in Yeast Alcohol Dehydrogenase 1 -Open Form of Apoenzyme
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-22902, PDB-7kjy:
Symmetry in Yeast Alcohol Dehydrogenase 1 - Open Form with NADH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド

ChemComp-HOH:
WATER /

ChemComp-ETF:
TRIFLUOROETHANOL / 2,2,2-トリフルオロエタノ-ル / 2,2,2-トリフルオロエタノール

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • Baker's yeast (パン酵母)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Alcohol dehydrogenase (アルコールデヒドロゲナーゼ) / NADH complex (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド) / holo-enzyme complex / holo-enzymem complex / NADH (ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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