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Structure paper

タイトルActive site metals mediate an oligomeric equilibrium in Plasmodium M17 aminopeptidases.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 296, Page 100173, Year 2021
掲載日2020年12月17日
著者Tess R Malcolm / Matthew J Belousoff / Hariprasad Venugopal / Natalie A Borg / Nyssa Drinkwater / Sarah C Atkinson / Sheena McGowan /
PubMed 要旨M17 leucyl aminopeptidases are metal-dependent exopeptidases that rely on oligomerization to diversify their functional roles. The M17 aminopeptidases from Plasmodium falciparum (PfA-M17) and ...M17 leucyl aminopeptidases are metal-dependent exopeptidases that rely on oligomerization to diversify their functional roles. The M17 aminopeptidases from Plasmodium falciparum (PfA-M17) and Plasmodium vivax (Pv-M17) function as catalytically active hexamers to generate free amino acids from human hemoglobin and are drug targets for the design of novel antimalarial agents. However, the molecular basis for oligomeric assembly is not fully understood. In this study, we found that the active site metal ions essential for catalytic activity have a secondary structural role mediating the formation of active hexamers. We found that PfA-M17 and Pv-M17 exist in a metal-dependent dynamic equilibrium between active hexameric species and smaller inactive species that can be controlled by manipulating the identity and concentration of metals available. Mutation of residues involved in metal ion binding impaired catalytic activity and the formation of active hexamers. Structural resolution of Pv-M17 by cryoelectron microscopy and X-ray crystallography together with solution studies revealed that PfA-M17 and Pv-M17 bind metal ions and substrates in a conserved fashion, although Pv-M17 forms the active hexamer more readily and processes substrates faster than PfA-M17. On the basis of these studies, we propose a dynamic equilibrium between monomer ↔ dimer ↔ tetramer ↔ hexamer, which becomes directional toward the large oligomeric states with the addition of metal ions. This sophisticated metal-dependent dynamic equilibrium may apply to other M17 aminopeptidases and underpin the moonlighting capabilities of this enzyme family.
リンクJ Biol Chem / PubMed:33303633 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.33 - 2.66 Å
構造データ

EMDB-22682, PDB-7k5k:
Plasmodium vivax M17 leucyl aminopeptidase Pv-M17
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.66 Å

PDB-6wvv:
Plasmodium vivax M17 leucyl aminopeptidase
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.33 Å

化合物

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-CO3:
CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン

ChemComp-MN:
Unknown entry

由来
  • plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
キーワードHYDROLASE / M17 Leucyl Aminopeptidase / Metalloprotease / M17 aminopeptidase / leucyl aminopeptidase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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