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タイトルThe structure and oxidation of the eye lens chaperone αA-crystallin.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 26, Issue 12, Page 1141-1150, Year 2019
掲載日2019年12月2日
著者Christoph J O Kaiser / Carsten Peters / Philipp W N Schmid / Maria Stavropoulou / Juan Zou / Vinay Dahiya / Evgeny V Mymrikov / Beate Rockel / Sam Asami / Martin Haslbeck / Juri Rappsilber / Bernd Reif / Martin Zacharias / Johannes Buchner / Sevil Weinkauf /
PubMed 要旨The small heat shock protein αA-crystallin is a molecular chaperone important for the optical properties of the vertebrate eye lens. It forms heterogeneous oligomeric ensembles. We determined the ...The small heat shock protein αA-crystallin is a molecular chaperone important for the optical properties of the vertebrate eye lens. It forms heterogeneous oligomeric ensembles. We determined the structures of human αA-crystallin oligomers by combining cryo-electron microscopy, cross-linking/mass spectrometry, NMR spectroscopy and molecular modeling. The different oligomers can be interconverted by the addition or subtraction of tetramers, leading to mainly 12-, 16- and 20-meric assemblies in which interactions between N-terminal regions are important. Cross-dimer domain-swapping of the C-terminal region is a determinant of αA-crystallin heterogeneity. Human αA-crystallin contains two cysteines, which can form an intramolecular disulfide in vivo. Oxidation in vitro requires conformational changes and oligomer dissociation. The oxidized oligomers, which are larger than reduced αA-crystallin and destabilized against unfolding, are active chaperones and can transfer the disulfide to destabilized substrate proteins. The insight into the structure and function of αA-crystallin provides a basis for understanding its role in the eye lens.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:31792453 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度9.0 - 9.8 Å
構造データ

4894

6t1r

EMDB-4894: Single particle cryo-EM reconstruction of a 16-mer assembly of reduced recombinant human alphaA-crystallin.
PDB-6t1r: Pseudo-atomic model of a 16-mer assembly of reduced recombinant human alphaA-crystallin (non domain swapped configuration)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.8 Å

EMDB-4895:
Single particle cryo-EM reconstruction of a 12-mer assembly of reduced recombinant human alphaA-crystallin.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.2 Å

EMDB-4896:
Single particle cryo-EM reconstruction of a 20-mer assembly of reduced recombinant human alphaA-crystallin.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.0 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードCHAPERONE / sHsp / alphaA-crystallin / domain swapping

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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