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Structure paper

タイトルStructure, mechanism, and regulation of the chloroplast ATP synthase.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 360, Issue 6389, Year 2018
掲載日2018年5月11日
著者Alexander Hahn / Janet Vonck / Deryck J Mills / Thomas Meier / Werner Kühlbrandt /
PubMed 要旨The chloroplast adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the electrochemical proton gradient generated by photosynthesis to produce ATP, the energy currency of all cells. Protons conducted through ...The chloroplast adenosine triphosphate (ATP) synthase uses the electrochemical proton gradient generated by photosynthesis to produce ATP, the energy currency of all cells. Protons conducted through the membrane-embedded F motor drive ATP synthesis in the F head by rotary catalysis. We determined the high-resolution structure of the complete cFF complex by cryo-electron microscopy, resolving side chains of all 26 protein subunits, the five nucleotides in the F head, and the proton pathway to and from the rotor ring. The flexible peripheral stalk redistributes differences in torsional energy across three unequal steps in the rotation cycle. Plant ATP synthase is autoinhibited by a β-hairpin redox switch in subunit γ that blocks rotation in the dark.
リンクScience / PubMed:29748256 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.15 - 4.3 Å
構造データ

4270

6fkf

EMDB-4270, PDB-6fkf:
Chloroplast F1Fo conformation 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.15 Å

4271

6fkh

EMDB-4271, PDB-6fkh:
Chloroplast F1Fo conformation 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

4272

6fki

EMDB-4272, PDB-6fki:
Chloroplast F1Fo conformation 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

EMDB-4273:
Fo conformation 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • spinacia oleracea (ホウレンソウ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / membrane protein complex / molecular motor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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