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タイトルMolecular basis for the binding and modulation of V-ATPase by a bacterial effector protein.
ジャーナル・号・ページPLoS Pathog, Vol. 13, Issue 6, Page e1006394, Year 2017
掲載日2017年6月1日
著者Jianhua Zhao / Ksenia Beyrakhova / Yao Liu / Claudia P Alvarez / Stephanie A Bueler / Li Xu / Caishuang Xu / Michal T Boniecki / Voula Kanelis / Zhao-Qing Luo / Miroslaw Cygler / John L Rubinstein /
PubMed 要旨Intracellular pathogenic bacteria evade the immune response by replicating within host cells. Legionella pneumophila, the causative agent of Legionnaires' Disease, makes use of numerous effector ...Intracellular pathogenic bacteria evade the immune response by replicating within host cells. Legionella pneumophila, the causative agent of Legionnaires' Disease, makes use of numerous effector proteins to construct a niche supportive of its replication within phagocytic cells. The L. pneumophila effector SidK was identified in a screen for proteins that reduce the activity of the proton pumping vacuolar-type ATPases (V-ATPases) when expressed in the yeast Saccharomyces cerevisae. SidK is secreted by L. pneumophila in the early stages of infection and by binding to and inhibiting the V-ATPase, SidK reduces phagosomal acidification and promotes survival of the bacterium inside macrophages. We determined crystal structures of the N-terminal region of SidK at 2.3 Å resolution and used single particle electron cryomicroscopy (cryo-EM) to determine structures of V-ATPase:SidK complexes at ~6.8 Å resolution. SidK is a flexible and elongated protein composed of an α-helical region that interacts with subunit A of the V-ATPase and a second region of unknown function that is flexibly-tethered to the first. SidK binds V-ATPase strongly by interacting via two α-helical bundles at its N terminus with subunit A. In vitro activity assays show that SidK does not inhibit the V-ATPase completely, but reduces its activity by ~40%, consistent with the partial V-ATPase deficiency phenotype its expression causes in yeast. The cryo-EM analysis shows that SidK reduces the flexibility of the A-subunit that is in the 'open' conformation. Fluorescence experiments indicate that SidK binding decreases the affinity of V-ATPase for a fluorescent analogue of ATP. Together, these results reveal the structural basis for the fine-tuning of V-ATPase activity by SidK.
リンクPLoS Pathog / PubMed:28570695 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.3 - 7.9 Å
構造データ

8724

5vox

EMDB-8724, PDB-5vox:
Yeast V-ATPase in complex with Legionella pneumophila effector SidK (rotational state 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.8 Å

8725

5voy

EMDB-8725, PDB-5voy:
Yeast V-ATPase in complex with Legionella pneumophila effector SidK (rotational state 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.9 Å

8726

5voz

EMDB-8726, PDB-5voz:
Yeast V-ATPase in complex with Legionella pneumophila effector SidK (rotational state 3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.6 Å

PDB-5uf5:
Structure of the effector protein SidK (lpg0968) from Legionella pneumophila (domain-swapped dimer)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.4 Å

PDB-5ufk:
Structure of the effector protein SidK (lpg0968) from Legionella pneumophila
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

化合物

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • legionella pneumophila subsp. pneumophila atcc 43290 (バクテリア)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • legionella pneumophila (バクテリア)
キーワードPROTEIN BINDING / translocated effector / V-ATPase binding / all-alpha-helical / HYDROLASE / V-ATPase / SidK / rotational state 1 / rotational state 2 / rotational state 3

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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