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Structure paper

タイトルSwitch-based mechanism of kinesin motors.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 411, Issue 6836, Page 439-445, Year 2001
掲載日2001年5月24日
著者M Kikkawa / E P Sablin / Y Okada / H Yajima / R J Fletterick / N Hirokawa /
PubMed 要旨Kinesin motors are specialized enzymes that use hydrolysis of ATP to generate force and movement along their cellular tracks, the microtubules. Although numerous biochemical and biophysical studies ...Kinesin motors are specialized enzymes that use hydrolysis of ATP to generate force and movement along their cellular tracks, the microtubules. Although numerous biochemical and biophysical studies have accumulated much data that link microtubule-assisted ATP hydrolysis to kinesin motion, the structural view of kinesin movement remains unclear. This study of the monomeric kinesin motor KIF1A combines X-ray crystallography and cryo-electron microscopy, and allows analysis of force-generating conformational changes at atomic resolution. The motor is revealed in its two functionally critical states-complexed with ADP and with a non-hydrolysable analogue of ATP. The conformational change observed between the ADP-bound and the ATP-like structures of the KIF1A catalytic core is modular, extends to all kinesins and is similar to the conformational change used by myosin motors and G proteins. Docking of the ADP-bound and ATP-like crystallographic models of KIF1A into the corresponding cryo-electron microscopy maps suggests a rationale for the plus-end directional bias associated with the kinesin catalytic core.
リンクNature / PubMed:11373668
手法X線回折 / EM (らせん対称)
解像度2 - 15 Å
構造データ

PDB-1i5s:
CRYSTAL STRUCTURE OF THE KIF1A MOTOR DOMAIN COMPLEXED WITH MG-ADP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.2 Å

PDB-1i6i:
CRYSTAL STRUCTURE OF THE KIF1A MOTOR DOMAIN COMPLEXED WITH MG-AMPPCP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2 Å

PDB-1ia0:
KIF1A HEAD-MICROTUBULE COMPLEX STRUCTURE IN ATP-FORM
手法: ELECTRON MICROSCOPY / 解像度: 15 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ACP:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / β,γ-メチレンATP / AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-TRS:
2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム / pH緩衝剤*YM

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-TXL:
TAXOTERE / ドセタキセル / 薬剤, 化学療法薬*YM

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • sus scrofa (ブタ)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / kinesin catalytic core / motor domain / kinesin / motor protein / catalytic core / tubulin / microtubule / KIF1A / FITTING OF X-RAY STRUCTURES INTO CRYO-EM RECONSTRUCTIONS

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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