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タイトルStructural basis for oligomerization of the prokaryotic peptide transporter PepT.
ジャーナル・号・ページActa Crystallogr F Struct Biol Commun, Vol. 75, Issue Pt 5, Page 348-358, Year 2019
掲載日2019年5月1日
著者Reina Nagamura / Masahiro Fukuda / Akihiro Kawamoto / Kyoko Matoba / Naoshi Dohmae / Ryuichiro Ishitani / Junichi Takagi / Osamu Nureki /
PubMed 要旨Proton-dependent oligopeptide transporters (POTs) belong to the major facilitator superfamily (MFS) and transport dipeptides and tripeptides from the extracellular environment into the target cell. ...Proton-dependent oligopeptide transporters (POTs) belong to the major facilitator superfamily (MFS) and transport dipeptides and tripeptides from the extracellular environment into the target cell. The human POTs PepT1 and PepT2 are also involved in the absorption of various orally ingested drugs. Previously reported structures revealed that the bacterial POTs possess 14 helices, of which H1-H6 and H7-H12 constitute the typical MFS fold and the residual two helices are involved in the cytoplasmic linker. PepT from Shewanella oneidensis is a unique POT which reportedly assembles as a 200 kDa tetramer. Although the previously reported structures suggested the importance of H12 for tetramer formation, the structural basis for the PepT-specific oligomerization remains unclear owing to the lack of a high-resolution tetrameric structure. In this study, the expression and purification conditions for tetrameric PepT were optimized. A single-particle cryo-EM analysis revealed the tetrameric structure of PepT incorporated into Salipro nanoparticles at 4.1 Å resolution. Furthermore, a combination of lipidic cubic phase (LCP) crystallization and an automated data-processing system for multiple microcrystals enabled crystal structures of PepT to be determined at resolutions of 3.5 and 3.9 Å. The present structures in a lipid bilayer revealed the detailed mechanism for the tetrameric assembly of PepT, in which a characteristic extracellular loop (ECL) interacts with two asparagine residues on H12 which were reported to be important for tetramerization and plays an essential role in oligomeric assembly. This study provides valuable insights into the oligomerization mechanism of this MFS-type transporter, which will further pave the way for understanding other oligomeric membrane proteins.
リンクActa Crystallogr F Struct Biol Commun / PubMed:31045564 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.5 - 4.1 Å
構造データ

9832

6ji1

EMDB-9832, PDB-6ji1:
Tetrameric PepTSo2 incorporated in salipro nano particle
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

PDB-6jkc:
Crystal structure of tetrameric PepTSo2 in P4212 space group
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.5 Å

PDB-6jkd:
Crystal structure of tetrameric PepTSo2 in I4 space group
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.9 Å

由来
  • Shewanella oneidensis (バクテリア)
  • shewanella oneidensis mr-1 (バクテリア)
  • shewanella oneidensis (strain mr-1) (バクテリア)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Peptide transporter / LCP crystallization

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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