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タイトルCryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 565, Issue 7737, Page 49-55, Year 2019
掲載日2018年11月12日
著者Yuanchen Dong / Shuwen Zhang / Zhaolong Wu / Xuemei Li / Wei Li Wang / Yanan Zhu / Svetla Stoilova-McPhie / Ying Lu / Daniel Finley / Youdong Mao /
PubMed 要旨The proteasome is an ATP-dependent, 2.5-megadalton molecular machine that is responsible for selective protein degradation in eukaryotic cells. Here we present cryo-electron microscopy structures of ...The proteasome is an ATP-dependent, 2.5-megadalton molecular machine that is responsible for selective protein degradation in eukaryotic cells. Here we present cryo-electron microscopy structures of the substrate-engaged human proteasome in seven conformational states at 2.8-3.6 Å resolution, captured during breakdown of a polyubiquitylated protein. These structures illuminate a spatiotemporal continuum of dynamic substrate-proteasome interactions from ubiquitin recognition to substrate translocation, during which ATP hydrolysis sequentially navigates through all six ATPases. There are three principal modes of coordinated hydrolysis, featuring hydrolytic events in two oppositely positioned ATPases, in two adjacent ATPases and in one ATPase at a time. These hydrolytic modes regulate deubiquitylation, initiation of translocation and processive unfolding of substrates, respectively. Hydrolysis of ATP powers a hinge-like motion in each ATPase that regulates its substrate interaction. Synchronization of ATP binding, ADP release and ATP hydrolysis in three adjacent ATPases drives rigid-body rotations of substrate-bound ATPases that are propagated unidirectionally in the ATPase ring and unfold the substrate.
リンクNature / PubMed:30479383 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.6 Å
構造データ

EMDB-9215:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

EMDB-9216, PDB-6msb:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-9217, PDB-6msd:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-9218, PDB-6mse:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-9219, PDB-6msg:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-9220, PDB-6msh:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-9221, PDB-6msj:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-9222, PDB-6msk:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-9223:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-9224:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-9225:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-9226:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-9227:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-9228:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-9229:
Cryo-EM structures and dynamics of substrate-engaged human 26S proteasome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • saccharomyces cerevisiae rm11-1a (パン酵母)
キーワードHYDROLASE / Proteosome

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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