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タイトルRibosome-dependent activation of stringent control.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 534, Issue 7606, Page 277-280, Year 2016
掲載日2016年6月9日
著者Alan Brown / Israel S Fernández / Yuliya Gordiyenko / V Ramakrishnan /
PubMed 要旨In order to survive, bacteria continually sense, and respond to, environmental fluctuations. Stringent control represents a key bacterial stress response to nutrient starvation that leads to rapid ...In order to survive, bacteria continually sense, and respond to, environmental fluctuations. Stringent control represents a key bacterial stress response to nutrient starvation that leads to rapid and comprehensive reprogramming of metabolic and transcriptional patterns. In general, transcription of genes for growth and proliferation is downregulated, while those important for survival and virulence are upregulated. Amino acid starvation is sensed by depletion of the aminoacylated tRNA pools, and this results in accumulation of ribosomes stalled with non-aminoacylated (uncharged) tRNA in the ribosomal A site. RelA is recruited to stalled ribosomes and activated to synthesize a hyperphosphorylated guanosine analogue, (p)ppGpp, which acts as a pleiotropic secondary messenger. However, structural information about how RelA recognizes stalled ribosomes and discriminates against aminoacylated tRNAs is missing. Here we present the cryo-electron microscopy structure of RelA bound to the bacterial ribosome stalled with uncharged tRNA. The structure reveals that RelA utilizes a distinct binding site compared to the translational factors, with a multi-domain architecture that wraps around a highly distorted A-site tRNA. The TGS (ThrRS, GTPase and SpoT) domain of RelA binds the CCA tail to orient the free 3' hydroxyl group of the terminal adenosine towards a β-strand, such that an aminoacylated tRNA at this position would be sterically precluded. The structure supports a model in which association of RelA with the ribosome suppresses auto-inhibition to activate synthesis of (p)ppGpp and initiate the stringent response. Since stringent control is responsible for the survival of pathogenic bacteria under stress conditions, and contributes to chronic infections and antibiotic tolerance, RelA represents a good target for the development of novel antibacterial therapeutics.
リンクNature / PubMed:27279228 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.6 Å
構造データ

8107

5iqr

EMDB-8107: Structure of RelA bound to the 70S ribosome (overall map, class 1)
PDB-5iqr: Structure of RelA bound to the 70S ribosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-8108:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (overall map, class 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

EMDB-8109:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (catalytic domain conformation 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-8110:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (overall map, class 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-8111:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (catalytic domain conformation 3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-8112:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (catalytic domain conformation 4)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-8113:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (focused classification, TGS domain)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-8114:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (focused classification, ZFD)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-8115:
Structure of RelA bound to the 70S ribosome (focused classification, RRM)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-PAR:
PAROMOMYCIN / パロモマイシン / Antimicrobial, 薬剤*YM

ChemComp-MET:
METHIONINE / メチオニン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
  • synthetic construct (人工物)
  • Escherichia coli (大腸菌)
キーワードRIBOSOME / tRNA / RelA / ppGpp

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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