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Structure paper

タイトルHigh-resolution cryo-EM structures of actin-bound myosin states reveal the mechanism of myosin force sensing.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 115, Issue 6, Page 1292-1297, Year 2018
掲載日2018年2月6日
著者Ahmet Mentes / Andrew Huehn / Xueqi Liu / Adam Zwolak / Roberto Dominguez / Henry Shuman / E Michael Ostap / Charles V Sindelar /
PubMed 要旨Myosins adjust their power outputs in response to mechanical loads in an isoform-dependent manner, resulting in their ability to dynamically adapt to a range of motile challenges. Here, we reveal the ...Myosins adjust their power outputs in response to mechanical loads in an isoform-dependent manner, resulting in their ability to dynamically adapt to a range of motile challenges. Here, we reveal the structural basis for force-sensing based on near-atomic resolution structures of one rigor and two ADP-bound states of myosin-IB (myo1b) bound to actin, determined by cryo-electron microscopy. The two ADP-bound states are separated by a 25° rotation of the lever. The lever of the first ADP state is rotated toward the pointed end of the actin filament and forms a previously unidentified interface with the N-terminal subdomain, which constitutes the upper half of the nucleotide-binding cleft. This pointed-end orientation of the lever blocks ADP release by preventing the N-terminal subdomain from the pivoting required to open the nucleotide binding site, thus revealing how myo1b is inhibited by mechanical loads that restrain lever rotation. The lever of the second ADP state adopts a rigor-like orientation, stabilized by class-specific elements of myo1b. We identify a role for this conformation as an intermediate in the ADP release pathway. Moreover, comparison of our structures with other myosins reveals structural diversity in the actomyosin binding site, and we reveal the high-resolution structure of actin-bound phalloidin, a potent stabilizer of filamentous actin. These results provide a framework to understand the spectrum of force-sensing capacities among the myosin superfamily.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:29358376 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / X線回折
解像度3.141 - 3.9 Å
構造データ

EMDB-7329, PDB-6c1d:
High-Resolution Cryo-EM Structures of Actin-bound Myosin States Reveal the Mechanism of Myosin Force Sensing
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-7330, PDB-6c1g:
High-Resolution Cryo-EM Structures of Actin-bound Myosin States Reveal the Mechanism of Myosin Force Sensing
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-7331, PDB-6c1h:
High-Resolution Cryo-EM Structures of Actin-bound Myosin States Reveal the Mechanism of Myosin Force Sensing
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.9 Å

PDB-5v7x:
Crystal Structure of Myosin 1b residues 1-728 with bound sulfate and Calmodulin
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.141 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • unidentified (未定義)
  • Rabbit (ウサギ)
  • Rat (クマネズミ属)
  • death cap (タマゴテングタケ)
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
  • oryctolagus cuniculus (ウサギ)
  • homo sapiens (ヒト)
  • amanita phalloides (タマゴテングタケ)
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / myosin (ミオシン) / motor (機関 (機械)) / calmodulin (カルモジュリン) / unconventional (慣習) / actin (アクチン) / force (力 (物理学)) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Mechanochemistry / Mechanobiology / Structural Biology (構造生物学) / Cytoskeleton (細胞骨格) / Molecular Motor (分子モーター) / Myosin-I (ミオシン)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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