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Structure paper

タイトルGβγ engages PLCβ3 at multiple sites to reorient and facilitate its activation.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2026
掲載日2026年1月14日
著者Isaac J Fisher / Kanishka Senarath / Kennedy Outlaw / Kaushik Muralidharan / Elisabeth E Garland-Kuntz / Michelle Van Camp / Tommy Komay / Asuka Inoue / Eva Kostenis / Nevin A Lambert / Angeline M Lyon /
PubMed 要旨Phospholipase C β (PLCβ) enzymes are activated by heterotrimeric G protein subunits, increasing hydrolysis of phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PIP2) at the plasma membrane. All four human ...Phospholipase C β (PLCβ) enzymes are activated by heterotrimeric G protein subunits, increasing hydrolysis of phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate (PIP2) at the plasma membrane. All four human PLCβ isoforms (PLCβ1-4) are activated by Gα, while PLCβ1-3 are activated to varying extents by Gβγ. The binding sites for Gα on PLCβ are well-established and much has been learned about its mechanism of activation, but comparatively little is known about Gβγ-dependent activation. In this work, we used cryo-electron microscopy (cryo-EM) single particle analysis (SPA), functional assays, and bioluminescence resonance energy transfer (BRET) to investigate how Gβγ interacts with PLCβ3 in concert with activated Gα to regulate phospholipase activity. Gβγ heterodimers bind multiple surfaces of PLCβ3 to promote activation but alone do not recruit the enzyme to the plasma membrane. Instead, Gβγ facilitates activation by Gα, most likely by reorienting the phospholipase catalytic site at the membrane to maximize PIP2 hydrolysis and downstream Ca release. Cell-based functional assays demonstrate that Gβγ is required for maximal PLCβ3 activation even when G heterotrimers are the sole source of Gβγ. Together, these findings demonstrate that Gβγ acts as a critical positive allosteric modulator that regularly acts in concert with Gα to activate PLCβ3 at the plasma membrane.
リンクbioRxiv / PubMed:41648476 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.4 - 7.0 Å
構造データ

72655

9y7h

EMDB-72655, PDB-9y7h:
Gb1g2 crosslinked to PLCb3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

72732

9yao

EMDB-72732, PDB-9yao:
Gbg crosslinked to PLCb3 - second conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.0 Å

72733

9yap

EMDB-72733, PDB-9yap:
Gbg crosslinked to PLCb3 - second conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

化合物

ChemComp-ME7:
1,1'-ethane-1,2-diylbis(1H-pyrrole-2,5-dione)

ChemComp-CA:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • bos taurus (ウシ)
キーワードSIGNALING PROTEIN / heterotrimeric G protein / phospholipase / lipase / calcium signaling / G protein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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