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Structure paper

タイトルCryo-EM reveals the structural basis of microtubule depolymerization by kinesin-13s.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 9, Issue 1, Page 1662, Year 2018
掲載日2018年4月25日
著者Matthieu P M H Benoit / Ana B Asenjo / Hernando Sosa /
PubMed 要旨Kinesin-13s constitute a distinct group within the kinesin superfamily of motor proteins that promote microtubule depolymerization and lack motile activity. The molecular mechanism by which kinesin- ...Kinesin-13s constitute a distinct group within the kinesin superfamily of motor proteins that promote microtubule depolymerization and lack motile activity. The molecular mechanism by which kinesin-13s depolymerize microtubules and are adapted to perform a seemingly very different activity from other kinesins is still unclear. To address this issue, here we report the near atomic resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of Drosophila melanogaster kinesin-13 KLP10A protein constructs bound to curved or straight tubulin in different nucleotide states. These structures show how nucleotide induced conformational changes near the catalytic site are coupled with movement of the kinesin-13-specific loop-2 to induce tubulin curvature leading to microtubule depolymerization. The data highlight a modular structure that allows similar kinesin core motor-domains to be used for different functions, such as motility or microtubule depolymerization.
リンクNat Commun / PubMed:29695795 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度3.51 - 3.98 Å
構造データ

EMDB-7026, PDB-6b0c:
KLP10A-AMPPNP in complex with curved tubulin and a microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.51 Å

EMDB-7027, PDB-6b0i:
Apo KLP10A in complex with a microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.78 Å

EMDB-7028, PDB-6b0l:
KLP10A-AMPPNP in complex with a microtubule
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.98 Å

化合物

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-TA1:
TAXOL / パクリタキセル / 薬剤, 化学療法薬*YM

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

由来
  • drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
  • sus scrofa (ブタ)
キーワードMOTOR PROTEIN/STRUCTURAL PROTEIN / kinesin 13 / microtubule / tubulin / depolymerization / MOTOR PROTEIN-STRUCTURAL PROTEIN complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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