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タイトルStructural roles of PCV2 capsid protein N-terminus in PCV2 particle assembly and identification of PCV2 type-specific neutralizing epitope.
ジャーナル・号・ページPLoS Pathog, Vol. 15, Issue 3, Page e1007562, Year 2019
掲載日2019年3月1日
著者Xiaobing Mo / Xiangdong Li / Bo Yin / Junhua Deng / Kegong Tian / Adam Yuan /
PubMed 要旨Postweaning multisystemic wasting disease (PMWS) in piglets caused by porcine circovirus type 2 (PCV2) is one of the major threats to most pig farms worldwide. Among all the PCV types, PCV2 is the ...Postweaning multisystemic wasting disease (PMWS) in piglets caused by porcine circovirus type 2 (PCV2) is one of the major threats to most pig farms worldwide. Among all the PCV types, PCV2 is the dominant genotype causing PMWS and associated diseases. Considerable efforts were made to study the virus-like-particle (VLP) assembly and the specific PCV2-associated epitope(s) in order to establish the solid foundation for engineered PCV2 vaccine development. Although the N-terminal fragment including Nuclear Localization Signal (NLS) sequence seems important for recombinant PCV2 capsid protein expression and VLP assembly, the detailed structural and functional information regarding this important fragment are largely unknown. In this study, we report crystal structure of PCV2 VLP assembled from N-terminal NLS truncated PCV2 capsid protein at 2.8 Å resolution and cryo-EM structure of PCV2 VLP assembled from full-length PCV2 capsid protein at 4.1Å resolution. Our in vitro PCV2 VLP assembly results show that NLS-truncated PCV2 capsid protein only forms instable VLPs which were easily disassembled in solution, whereas full-length PCV2 capsid protein forms stable VLPs due to interaction between 15PRSHLGQILRRRP27 (α-helix) and 33RHRYRWRRKN42 (NLS-B) in a repeated manner. In addition, our results also showed that N-terminal truncation of PCV2 capsid protein up to 27 residues still forms PCV2 particles in solution with similar size and immunogenicity, while N-terminal truncation of PCV2 capsid protein with more than 30 residues is not able to form stable PCV2 particles in solution, demonstrating the importance of interaction between the α-helix at N-terminal and NLS-B in PCV2 VLP formation. Moreover, we also report the cryo-EM structure of PCV2 VLP in complex with 3H11-Fab, a PCV2 type-specific neutralizing antibody, at 15 Å resolution. MAb-3H11 specifically recognizes one exposed epitope located on the VLP surface EF-loop (residues 128-143), which is further confirmed by PCV1-PCV2 epitope swapping assay. Hence, our results have revealed the structural roles of N-terminal fragment of PCV2 capsid protein in PCV2 particle assembly and pinpointed one PCV2 type-specific neutralizing epitope for the first time, which could provide clear clue for next generation PCV2 vaccine and diagnostic kits development.
リンクPLoS Pathog / PubMed:30822338 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.8 - 15.0 Å
構造データ

6746

5zbo

EMDB-6746: CryoEM structure of PCV2 VLPs
PDB-5zbo: Cryo-EM structure of PCV2 VLPs
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.12 Å

EMDB-6961:
Cryo-EM structure of PCV2 VLP+Fab fragments of mAb-3H11
手法: EM (単粒子) / 解像度: 15.0 Å

PDB-5zju:
Crystal structure of in vitro expressed and assembled PCV2 Virus-like Particle
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • porcine circovirus 2 (ウイルス)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Porcine circle virus type 2 (PCV2) / capsid protein / virus-like-particle (VLP) / type-specific epitope / VIRUS / PCV2 capsid protein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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