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タイトルStructure of the microtubule-anchoring factor NEDD1 bound to the γ-tubulin ring complex.
ジャーナル・号・ページJ Cell Biol, Vol. 224, Issue 8, Year 2025
掲載日2025年8月4日
著者Hugo Muñoz-Hernández / Yixin Xu / Aitor Pellicer Camardiel / Daniel Zhang / Allen Xue / Amol Aher / Ellie Walker / Florina Marxer / Tarun M Kapoor / Michal Wieczorek /
PubMed 要旨The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly that provides a template for microtubule nucleation. The γ-TuRC is recruited to microtubule-organizing centers (MTOCs) by ...The γ-tubulin ring complex (γ-TuRC) is an essential multiprotein assembly that provides a template for microtubule nucleation. The γ-TuRC is recruited to microtubule-organizing centers (MTOCs) by the evolutionarily conserved attachment factor NEDD1. However, the structural basis of the NEDD1-γ-TuRC interaction is not known. Here, we report cryo-EM structures of NEDD1 bound to the human γ-TuRC in the absence or presence of the activating factor CDK5RAP2. We found that the C-terminus of NEDD1 forms a tetrameric α-helical assembly that contacts the lumen of the γ-TuRC cone and orients its microtubule-binding domain away from the complex. The structure of the γ-TuRC simultaneously bound to NEDD1 and CDK5RAP2 reveals that both factors can associate with the "open" conformation of the complex. Our results show that NEDD1 does not induce substantial conformational changes in the γ-TuRC but suggest that anchoring of γ-TuRC-capped microtubules by NEDD1 would be structurally compatible with the significant conformational changes experienced by the γ-TuRC during microtubule nucleation.
リンクJ Cell Biol / PubMed:40396914 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.7 - 6.8 Å
構造データ

53399

9qvm

EMDB-53399, PDB-9qvm:
Cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein and CDK5RAP2 bound to the gamma-tubulin ring complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.8 Å

53400

9qvn

EMDB-53400, PDB-9qvn:
Cryo-EM reconstruction of the NEDD1 anchor protein bound to the gamma-tubulin ring complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.7 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Tubulin complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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