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Structure paper

タイトルInsights into IgM-mediated complement activation based on in situ structures of IgM-C1-C4b.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 116, Issue 24, Page 11900-11905, Year 2019
掲載日2019年6月11日
著者Thomas H Sharp / Aimee L Boyle / Christoph A Diebolder / Alexander Kros / Abraham J Koster / Piet Gros /
PubMed 要旨Antigen binding by serum Ig-M (IgM) protects against microbial infections and helps to prevent autoimmunity, but causes life-threatening diseases when mistargeted. How antigen-bound IgM activates ...Antigen binding by serum Ig-M (IgM) protects against microbial infections and helps to prevent autoimmunity, but causes life-threatening diseases when mistargeted. How antigen-bound IgM activates complement-immune responses remains unclear. We present cryoelectron tomography structures of IgM, C1, and C4b complexes formed on antigen-bearing lipid membranes by normal human serum at 4 °C. The IgM-C1-C4b complexes revealed C4b product release as the temperature-limiting step in complement activation. Both IgM hexamers and pentamers adopted hexagonal, dome-shaped structures with Fab pairs, dimerized by hinge domains, bound to surface antigens that support a platform of Fc regions. C1 binds IgM through widely spread C1q-collagen helices, with C1r proteases pointing outward and C1s bending downward and interacting with surface-attached C4b, which further interacts with the adjacent IgM-Fab and globular C1q-recognition unit. Based on these data, we present mechanistic models for antibody-mediated, C1q-transmitted activation of C1 and for C4b deposition, while further conformational rearrangements are required to form C3 convertases.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:31147461 / PubMed Central
手法EM (サブトモグラム平均)
解像度25.6 - 26.7 Å
構造データ

EMDB-4878:
In situ structure of a hexameric IgM complex bound to complement components C1 and two molecules of C4b
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 26.7 Å

EMDB-4943:
In situ structure of a pentameric IgM complex bound to complement components C1 and one molecule of C4b
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 25.6 Å

EMDB-4945:
In situ structure of a pentameric IgM complex bound to complement components C1 and two molecules of C4b
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 26.6 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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