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タイトルTime-resolved cryo-EM (TR-EM) analysis of substrate polyubiquitination by the RING E3 anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C).
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 30, Issue 11, Page 1663-1674, Year 2023
掲載日2023年9月21日
著者Tatyana Bodrug / Kaeli A Welsh / Derek L Bolhuis / Ethan Paulаkonis / Raquel C Martinez-Chacin / Bei Liu / Nicholas Pinkin / Thomas Bonacci / Liying Cui / Pengning Xu / Olivia Roscow / Sascha Josef Amann / Irina Grishkovskaya / Michael J Emanuele / Joseph S Harrison / Joshua P Steimel / Klaus M Hahn / Wei Zhang / Ellen D Zhong / David Haselbach / Nicholas G Brown /
PubMed 要旨Substrate polyubiquitination drives a myriad of cellular processes, including the cell cycle, apoptosis and immune responses. Polyubiquitination is highly dynamic, and obtaining mechanistic insight ...Substrate polyubiquitination drives a myriad of cellular processes, including the cell cycle, apoptosis and immune responses. Polyubiquitination is highly dynamic, and obtaining mechanistic insight has thus far required artificially trapped structures to stabilize specific steps along the enzymatic process. So far, how any ubiquitin ligase builds a proteasomal degradation signal, which is canonically regarded as four or more ubiquitins, remains unclear. Here we present time-resolved cryogenic electron microscopy studies of the 1.2 MDa E3 ubiquitin ligase, known as the anaphase-promoting complex/cyclosome (APC/C), and its E2 co-enzymes (UBE2C/UBCH10 and UBE2S) during substrate polyubiquitination. Using cryoDRGN (Deep Reconstructing Generative Networks), a neural network-based approach, we reconstruct the conformational changes undergone by the human APC/C during polyubiquitination, directly visualize an active E3-E2 pair modifying its substrate, and identify unexpected interactions between multiple ubiquitins with parts of the APC/C machinery, including its coactivator CDH1. Together, we demonstrate how modification of substrates with nascent ubiquitin chains helps to potentiate processive substrate polyubiquitination, allowing us to model how a ubiquitin ligase builds a proteasomal degradation signal.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:37735619 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 - 4.0 Å
構造データ

41140

8tar

EMDB-41140, PDB-8tar:
APC/C-CDH1-UBE2C-Ubiquitin-CyclinB-NTD
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

41142

8tau

EMDB-41142, PDB-8tau:
APC/C-CDH1-UBE2C-UBE2S-Ubiquitin-CyclinB
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードTRANSFERASE / E3 RING Ligase / Ubiquitin Ligase / LIGASE / APC/C / Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome / Cell Cycle / Cullin-RING ligase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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