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タイトルThe unique allosteric property of crocodilian haemoglobin elucidated by cryo-EM.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 6505, Year 2024
掲載日2024年8月2日
著者Katsuya Takahashi / Yongchan Lee / Angela Fago / Naim M Bautista / Jay F Storz / Akihiro Kawamoto / Genji Kurisu / Tomohiro Nishizawa / Jeremy R H Tame /
PubMed 要旨The principal effect controlling the oxygen affinity of vertebrate haemoglobins (Hbs) is the allosteric switch between R and T forms with relatively high and low oxygen affinity respectively. ...The principal effect controlling the oxygen affinity of vertebrate haemoglobins (Hbs) is the allosteric switch between R and T forms with relatively high and low oxygen affinity respectively. Uniquely among jawed vertebrates, crocodilians possess Hb that shows a profound drop in oxygen affinity in the presence of bicarbonate ions. This allows them to stay underwater for extended periods by consuming almost all the oxygen present in the blood-stream, as metabolism releases carbon dioxide, whose conversion to bicarbonate and hydrogen ions is catalysed by carbonic anhydrase. Despite the apparent universal utility of bicarbonate as an allosteric regulator of Hb, this property evolved only in crocodilians. We report here the molecular structures of both human and a crocodilian Hb in the deoxy and liganded states, solved by cryo-electron microscopy. We reveal the precise interactions between two bicarbonate ions and the crocodilian protein at symmetry-related sites found only in the T state. No other known effector of vertebrate Hbs binds anywhere near these sites.
リンクNat Commun / PubMed:39090102 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.2 - 2.35 Å
構造データ

EMDB-37571, PDB-8wix:
cryo-EM structure of alligator haemoglobin in carbonmonoxy form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.29 Å

EMDB-37572, PDB-8wiy:
cryo-EM structure of alligator haemoglobin in oxy form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.31 Å

EMDB-37573, PDB-8wiz:
cryo-EM structure of alligator haemoglobin in deoxy form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.2 Å

EMDB-37574, PDB-8wj0:
cryo-EM structure of human haemoglobin in carbonmonoxy form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.24 Å

EMDB-37575, PDB-8wj1:
cryo-EM structure of human haemoglobin in oxy form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.27 Å

EMDB-37576, PDB-8wj2:
cryo-EM structure of human haemoglobin in deoxy form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.35 Å

化合物

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

ChemComp-CMO:
CARBON MONOXIDE / カルボニル

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-OXY:
OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド

ChemComp-BCT:
BICARBONATE ION / 炭酸水素アニオン / pH緩衝剤*YM

由来
  • alligator mississippiensis (ワニ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードOXYGEN BINDING / Haemoglobin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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