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- EMDB-37574: cryo-EM structure of human haemoglobin in carbonmonoxy form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37574
タイトルcryo-EM structure of human haemoglobin in carbonmonoxy form
マップデータsharpened map
試料
  • 複合体: human haemoglobin in carbonmonoxy form
    • タンパク質・ペプチド: Hemoglobin subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Hemoglobin subunit beta
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: CARBON MONOXIDE
  • リガンド: water
キーワードHaemoglobin / OXYGEN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric oxide transport / hemoglobin alpha binding / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / renal absorption / haptoglobin-hemoglobin complex / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen ...nitric oxide transport / hemoglobin alpha binding / cellular oxidant detoxification / hemoglobin binding / renal absorption / haptoglobin-hemoglobin complex / hemoglobin complex / oxygen transport / Scavenging of heme from plasma / endocytic vesicle lumen / blood vessel diameter maintenance / Late endosomal microautophagy / hydrogen peroxide catabolic process / oxygen carrier activity / carbon dioxide transport / response to hydrogen peroxide / Heme signaling / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / Cytoprotection by HMOX1 / oxygen binding / Chaperone Mediated Autophagy / regulation of blood pressure / platelet aggregation / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / tertiary granule lumen / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / blood microparticle / ficolin-1-rich granule lumen / inflammatory response / iron ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hemoglobin, pi / Hemoglobin, alpha-type / Hemoglobin, beta-type / : / Globin/Protoglobin / Globin / Globin / Globin domain profile. / Globin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Hemoglobin subunit beta / Hemoglobin subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Takahashi K / Lee Y / Fago A / Bautista NM / Kawamoto A / Kurisu G / Storz J / Nishizawa T / Tame JRH
資金援助 日本, 1件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: The unique allosteric property of crocodilian haemoglobin elucidated by cryo-EM.
著者: Katsuya Takahashi / Yongchan Lee / Angela Fago / Naim M Bautista / Jay F Storz / Akihiro Kawamoto / Genji Kurisu / Tomohiro Nishizawa / Jeremy R H Tame /
要旨: The principal effect controlling the oxygen affinity of vertebrate haemoglobins (Hbs) is the allosteric switch between R and T forms with relatively high and low oxygen affinity respectively. ...The principal effect controlling the oxygen affinity of vertebrate haemoglobins (Hbs) is the allosteric switch between R and T forms with relatively high and low oxygen affinity respectively. Uniquely among jawed vertebrates, crocodilians possess Hb that shows a profound drop in oxygen affinity in the presence of bicarbonate ions. This allows them to stay underwater for extended periods by consuming almost all the oxygen present in the blood-stream, as metabolism releases carbon dioxide, whose conversion to bicarbonate and hydrogen ions is catalysed by carbonic anhydrase. Despite the apparent universal utility of bicarbonate as an allosteric regulator of Hb, this property evolved only in crocodilians. We report here the molecular structures of both human and a crocodilian Hb in the deoxy and liganded states, solved by cryo-electron microscopy. We reveal the precise interactions between two bicarbonate ions and the crocodilian protein at symmetry-related sites found only in the T state. No other known effector of vertebrate Hbs binds anywhere near these sites.
履歴
登録2023年9月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年8月14日-
マップ公開2024年8月14日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_37574.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37574.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.02 Å/pix.
x 256 pix.
= 261.12 Å		1.02 Å/pix.
x 256 pix.
= 261.12 Å		1.02 Å/pix.
x 256 pix.
= 261.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.02 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.9
最小 - 最大-4.98635 - 8.150368
平均 (標準偏差)-0.0015599867 (±0.10781804)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 261.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_37574_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_37574_half_map_1.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_37574_half_map_2.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : human haemoglobin in carbonmonoxy form

全体名称: human haemoglobin in carbonmonoxy form
要素
  • 複合体: human haemoglobin in carbonmonoxy form
    • タンパク質・ペプチド: Hemoglobin subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Hemoglobin subunit beta
  • リガンド: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
  • リガンド: CARBON MONOXIDE
  • リガンド: water

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超分子 #1: human haemoglobin in carbonmonoxy form

超分子名称: human haemoglobin in carbonmonoxy form / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 100 KDa

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分子 #1: Hemoglobin subunit alpha

分子名称: Hemoglobin subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.28155 KDa
配列文字列:
MVLSPADKTN VKAAWGKVGA HAGEYGAEAL ERMFLSFPTT KTYFPHFDLS HGSAQVKGHG KKVADALTNA VAHVDDMPNA LSALSDLHA HKLRVDPVNF KLLSHCLLVT LAAHLPAEFT PAVHASLDKF LASVSTVLTS KYR

UniProtKB: Hemoglobin subunit alpha

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分子 #2: Hemoglobin subunit beta

分子名称: Hemoglobin subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.021396 KDa
配列文字列:
MVHLTPEEKS AVTALWGKVN VDEVGGEALG RLLVVYPWTQ RFFESFGDLS TPDAVMGNPK VKAHGKKVLG AFSDGLAHLD NLKGTFATL SELHCDKLHV DPENFRLLGN VLVCVLAHHF GKEFTPPVQA AYQKVVAGVA NALAHKYH

UniProtKB: Hemoglobin subunit beta

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分子 #3: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

分子名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: HEM
分子量理論値: 616.487 Da
Chemical component information

ChemComp-HEM:
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE

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分子 #4: CARBON MONOXIDE

分子名称: CARBON MONOXIDE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CMO
分子量理論値: 28.01 Da
Chemical component information

ChemComp-CMO:
CARBON MONOXIDE / カルボニル

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分子 #5: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 148 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 15 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2dn3

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1) / 使用した粒子像数: 504650
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2dn3


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-8wj0:
cryo-EM structure of human haemoglobin in carbonmonoxy form

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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