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タイトルStructures and ion transport mechanisms of plant high-affinity potassium transporters.
ジャーナル・号・ページMol Plant, Vol. 17, Issue 3, Page 409-422, Year 2024
掲載日2024年3月4日
著者Jiangqin Wang / Yanping Luo / Fan Ye / Zhong Jie Ding / Shao Jian Zheng / Shuai Qiao / Yong Wang / Jiangtao Guo / Wei Yang / Nannan Su /
PubMed 要旨Plant high-affinity K transporters (HKTs) mediate Na and K uptake, maintain Na/K homeostasis, and therefore play crucial roles in plant salt tolerance. In this study, we present cryoelectron ...Plant high-affinity K transporters (HKTs) mediate Na and K uptake, maintain Na/K homeostasis, and therefore play crucial roles in plant salt tolerance. In this study, we present cryoelectron microscopy structures of HKTs from two classes, class I HKT1;1 from Arabidopsis thaliana (AtHKT1;1) and class II HKT2;1 from Triticum aestivum (TaHKT2;1), in both Na- and K-bound states at 2.6- to 3.0-Å resolutions. Both AtHKT1;1 and TaHKT2;1 function as homodimers. Each HKT subunit consists of four tandem domain units (D1-D4) with a repeated K-channel-like M-P-M topology. In each subunit, D1-D4 assemble into an ion conduction pore with a pseudo-four-fold symmetry. Although both TaHKT2;1 and AtHKT1;1 have only one putative Na ion bound in the selectivity filter with a similar coordination pattern, the two HKTs display different K binding modes in the filter. TaHKT2;1 has three K ions bound in the selectivity filter, but AtHKT1;1 has only two K ions bound in the filter, which has a narrowed external entrance due to the presence of a Ser residue in the first filter motif. These structures, along with computational, mutational, and electrophysiological analyses, enable us to pinpoint key residues that are critical for the ion selectivity of HKTs. The findings provide new insights into the ion selectivity and ion transport mechanisms of plant HKTs and improve our understanding about how HKTs mediate plant salt tolerance and enhance crop growth.
リンクMol Plant / PubMed:38335958
手法EM (単粒子)
解像度2.6 - 2.9 Å
構造データ

37376

8w9n

EMDB-37376, PDB-8w9n:
Structure of AtHKT1;1 in NaCl at 2.7 Angstroms resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

37377

8w9o

EMDB-37377, PDB-8w9o:
structure of AtHKT1;1 in KCl at 2.8 Angstroms resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

37381

8w9t

EMDB-37381, PDB-8w9t:
Structure of TaHKT2;1 in NaCl at 2.6 Angstroms resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.6 Å

37382

8w9v

EMDB-37382, PDB-8w9v:
structure of TaHKT2;1 in KCl at 2.9 Angstroms resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

化合物

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

ChemComp-K:
Unknown entry / カリウムカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
  • triticum aestivum (コムギ)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / HKT / salt tolerance / ion selectivity

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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