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タイトルCryo-EM structure and rational engineering of a superefficient ochratoxin A-detoxifying amidohydrolase.
ジャーナル・号・ページJ Hazard Mater, Vol. 458, Page 131836, Year 2023
掲載日2023年9月15日
著者Longhai Dai / Du Niu / Jian-Wen Huang / Xian Li / Panpan Shen / Hao Li / Zhenzhen Xie / Jian Min / Yumei Hu / Yu Yang / Rey-Ting Guo / Chun-Chi Chen /
PubMed 要旨Ochratoxin A (OTA) is among the most prevalent mycotoxins detected in agroproducts, posing serious threats to human and livestock health. Using enzymes to conduct OTA detoxification is an appealing ...Ochratoxin A (OTA) is among the most prevalent mycotoxins detected in agroproducts, posing serious threats to human and livestock health. Using enzymes to conduct OTA detoxification is an appealing potential strategy. The recently identified amidohydrolase from Stenotrophomonas acidaminiphila, termed ADH3, is the most efficient OTA-detoxifying enzyme reported thus far and can hydrolyze OTA to nontoxic ochratoxin α (OTα) and L-β-phenylalanine (Phe). To elucidate the catalytic mechanism of ADH3, we solved the single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of apo-form, Phe- and OTA-bound ADH3 to an overall resolution of 2.5-2.7 Å. The role of OTA-binding residues was investigated by structural, mutagenesis and biochemical analyses. We also rationally engineered ADH3 and obtained variant S88E, whose catalytic activity was elevated by 3.7-fold. Structural analysis of variant S88E indicates that the E88 side chain provides additional hydrogen bond interactions to the OTα moiety. Furthermore, the OTA-hydrolytic activity of variant S88E expressed in Pichia pastoris is comparable to that of Escherichia coli-expressed enzyme, revealing the feasibility of employing the industrial yeast strain to produce ADH3 and its variants for further applications. These results unveil a wealth of information about the catalytic mechanism of ADH3-mediated OTA degradation and provide a blueprint for rational engineering of high-efficiency OTA-detoxifying machineries.
リンクJ Hazard Mater / PubMed:37331057
手法EM (単粒子)
解像度2.5 - 2.71 Å
構造データ

35452

8ihq

EMDB-35452, PDB-8ihq:
Cryo-EM structure of ochratoxin A-detoxifying amidohydrolase ADH3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.71 Å

35453

8ihr

EMDB-35453, PDB-8ihr:
Cryo-EM structure of ochratoxin A-detoxifying amidohydrolase ADH3 in complex with Phe
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.5 Å

35454

8ihs

EMDB-35454, PDB-8ihs:
Cryo-EM structure of ochratoxin A-detoxifying amidohydrolase ADH3 in complex with ochratoxin A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.5 Å

36060

8j85

EMDB-36060, PDB-8j85:
Cryo-EM structure of ochratoxin A-detoxifying amidohydrolase ADH3 mutant S88E in complex with ochratoxin A
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.7 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-PHE:
PHENYLALANINE / フェニルアラニン

ChemComp-97U:
(2~{S})-2-[[(3~{R})-5-chloranyl-3-methyl-8-oxidanyl-1-oxidanylidene-3,4-dihydroisochromen-7-yl]carbonylamino]-3-phenyl-propanoic acid / オクラトキシンA / toxin*YM

由来
  • stenotrophomonas acidaminiphila (バクテリア)
キーワードHYDROLASE / amidohydrolase / octamer / ochratoxin A degradtion / cryo-EM structure

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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