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タイトルStructural basis for channel conduction in the pump-like channelrhodopsin ChRmine.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 185, Issue 4, Page 672-689.e23, Year 2022
掲載日2022年2月17日
著者Koichiro E Kishi / Yoon Seok Kim / Masahiro Fukuda / Masatoshi Inoue / Tsukasa Kusakizako / Peter Y Wang / Charu Ramakrishnan / Eamon F X Byrne / Elina Thadhani / Joseph M Paggi / Toshiki E Matsui / Keitaro Yamashita / Takashi Nagata / Masae Konno / Sean Quirin / Maisie Lo / Tyler Benster / Tomoko Uemura / Kehong Liu / Mikihiro Shibata / Norimichi Nomura / So Iwata / Osamu Nureki / Ron O Dror / Keiichi Inoue / Karl Deisseroth / Hideaki E Kato /
PubMed 要旨ChRmine, a recently discovered pump-like cation-conducting channelrhodopsin, exhibits puzzling properties (large photocurrents, red-shifted spectrum, and extreme light sensitivity) that have created ...ChRmine, a recently discovered pump-like cation-conducting channelrhodopsin, exhibits puzzling properties (large photocurrents, red-shifted spectrum, and extreme light sensitivity) that have created new opportunities in optogenetics. ChRmine and its homologs function as ion channels but, by primary sequence, more closely resemble ion pump rhodopsins; mechanisms for passive channel conduction in this family have remained mysterious. Here, we present the 2.0 Å resolution cryo-EM structure of ChRmine, revealing architectural features atypical for channelrhodopsins: trimeric assembly, a short transmembrane-helix 3, a twisting extracellular-loop 1, large vestibules within the monomer, and an opening at the trimer interface. We applied this structure to design three proteins (rsChRmine and hsChRmine, conferring further red-shifted and high-speed properties, respectively, and frChRmine, combining faster and more red-shifted performance) suitable for fundamental neuroscience opportunities. These results illuminate the conduction and gating of pump-like channelrhodopsins and point the way toward further structure-guided creation of channelrhodopsins for applications across biology.
リンクCell / PubMed:35114111 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.02 - 2.12 Å
構造データ

EMDB-32377, PDB-7w9w:
2.02 angstrom cryo-EM structure of the pump-like channelrhodopsin ChRmine
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.02 Å

EMDB-32378:
2.12 angstrom cryo-EM map of the pump-like channelrhodopsin ChRmine with Fab antibody fragment
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.12 Å

化合物

ChemComp-RET:
RETINAL / (7Z,9Z,11Z,13Z)-レチナ-ル

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

ChemComp-PLM:
PALMITIC ACID / パルミチン酸

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • rhodomonas lens (真核生物)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / channelrhodopsin / ion channel / photoreceptor / cryo-EM

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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