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Structure paper

タイトルMolecular structure of an amyloid fibril formed by FUS low-complexity domain.
ジャーナル・号・ページiScience, Vol. 25, Issue 1, Page 103701, Year 2022
掲載日2022年1月21日
著者Yunpeng Sun / Shenqing Zhang / Jiaojiao Hu / Youqi Tao / Wencheng Xia / Jinge Gu / Yichen Li / Qin Cao / Dan Li / Cong Liu /
PubMed 要旨FUS is a multifunctional nuclear protein which undergoes liquid-liquid phase separation in response to stress and DNA damage. Dysregulation of FUS dynamic phase separation leads to formation of ...FUS is a multifunctional nuclear protein which undergoes liquid-liquid phase separation in response to stress and DNA damage. Dysregulation of FUS dynamic phase separation leads to formation of pathological fibril closely associated with neurodegenerative diseases such as amyotrophic lateral sclerosis and frontotemporal dementia. In this study, we determined the cryo-EM structure of a cytotoxic fibril formed by the low-complexity (LC) domain of FUS at 2.9 Å resolution. The fibril structure exhibits a new and extensive serpentine fold consisting of three motifs incorporating together via a Tyr triad. FUS LC employs 91 residues to form an enlarged and stable fibril core via hydrophilic interaction and hydrogen bonds, which is distinct from most of previously determined fibrils commonly stabilized by hydrophobic interaction. Our work reveals the structural basis underlying formation of a cytotoxic and thermostable fibril of FUS LC and sheds light on understanding the liquid-to-solid phase transition of FUS in disease.
リンクiScience / PubMed:35036880 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度2.9 Å
構造データ

32092

7vqq

EMDB-32092, PDB-7vqq:
Cryo-EM structure of amyloid fibril formed by FUS low complexity domain
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 2.9 Å

由来
  • aequorea victoria (オワンクラゲ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid fibril

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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