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タイトルStructural basis of Mfd-dependent transcription termination.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 48, Issue 20, Page 11762-11772, Year 2020
掲載日2020年11月18日
著者Jing Shi / Aijia Wen / Minxing Zhao / Sha Jin / Linlin You / Yue Shi / Shuling Dong / Xiaoting Hua / Yu Zhang / Yu Feng /
PubMed 要旨Mfd-dependent transcription termination plays an important role in transcription-coupled DNA repair, transcription-replication conflict resolution, and antimicrobial resistance development. Despite ...Mfd-dependent transcription termination plays an important role in transcription-coupled DNA repair, transcription-replication conflict resolution, and antimicrobial resistance development. Despite extensive studies, the molecular mechanism of Mfd-dependent transcription termination in bacteria remains unclear, with several long-standing puzzles. How Mfd is activated by stalled RNA polymerase (RNAP) and how activated Mfd translocates along the DNA are unknown. Here, we report the single-particle cryo-electron microscopy structures of T. thermophilus Mfd-RNAP complex with and without ATPγS. The structures reveal that Mfd undergoes profound conformational changes upon activation, contacts the RNAP β1 domain and its clamp, and pries open the RNAP clamp. These structures provide a foundation for future studies aimed at dissecting the precise mechanism of Mfd-dependent transcription termination and pave the way for rational drug design targeting Mfd for the purpose of tackling the antimicrobial resistance crisis.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:33068413 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 5.0 Å
構造データ

EMDB-30117: CryoEM structure of Thermus thermophilus transcription-repair coupling complex in the absence of ATP-gamma-S
PDB-6m6a: Cryo-EM structure of Thermus thermophilus Mfd in complex with RNA polymerase
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.0 Å

EMDB-30118: CryoEM structure of Thermus thermophilus transcription-repair coupling complex in the presence of ATP-gamma-S
PDB-6m6b: Cryo-EM structure of Thermus thermophilus Mfd in complex with RNA polymerase and ATP-gamma-S
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

EMDB-30119, PDB-6m6c:
CryoEM structure of Thermus thermophilus RNA polymerase elongation complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

由来
  • thermus thermophilus (バクテリア)
  • thermus thermophilus (strain hb8 / atcc 27634 / dsm 579) (バクテリア)
  • thermus thermophilus (strain hb27 / atcc baa-163 / dsm 7039) (バクテリア)
キーワードTRANSCRIPTION / RNA polymerase / DNA repair / Mfd

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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