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Structure paper

タイトルStructural principles of B cell antigen receptor assembly.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 612, Issue 7938, Page 156-161, Year 2022
掲載日2022年10月13日
著者Ying Dong / Xiong Pi / Frauke Bartels-Burgahn / Deniz Saltukoglu / Zhuoyi Liang / Jianying Yang / Frederick W Alt / Michael Reth / Hao Wu /
PubMed 要旨The B cell antigen receptor (BCR) is composed of a membrane-bound class M, D, G, E or A immunoglobulin for antigen recognition and a disulfide-linked Igα (also known as CD79A) and Igβ (also known ...The B cell antigen receptor (BCR) is composed of a membrane-bound class M, D, G, E or A immunoglobulin for antigen recognition and a disulfide-linked Igα (also known as CD79A) and Igβ (also known as CD79B) heterodimer (Igα/β) that functions as the signalling entity through intracellular immunoreceptor tyrosine-based activation motifs (ITAMs). The organizing principle of the BCR remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of mouse full-length IgM BCR and its Fab-deleted form. At the ectodomain (ECD), the Igα/β heterodimer mainly uses Igα to associate with Cµ3 and Cµ4 domains of one heavy chain (µHC) while leaving the other heavy chain (µHC') unbound. The transmembrane domain (TMD) helices of µHC and µHC' interact with those of the Igα/β heterodimer to form a tight four-helix bundle. The asymmetry at the TMD prevents the recruitment of two Igα/β heterodimers. Notably, the connecting peptide between the ECD and TMD of µHC intervenes in between those of Igα and Igβ to guide TMD assembly through charge complementarity. Weaker but distinct density for the Igβ ITAM nestles next to the TMD, suggesting potential autoinhibition of ITAM phosphorylation. Interfacial analyses suggest that all BCR classes utilize a general organizational architecture. Our studies provide a structural platform for understanding B cell signalling and designing rational therapies against BCR-mediated diseases.
リンクNature / PubMed:36228656 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.0 - 8.2 Å
構造データ

27848

8ema

EMDB-27848: IgM BCR full length
PDB-8ema: mouse full length B cell receptor
手法: EM (単粒子) / 解像度: 8.2 Å

27888

8e4c

EMDB-27888, PDB-8e4c:
IgM BCR fab truncated form
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

EMDB-28030: BCRP_delta_Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
  • aliivibrio fischeri (バクテリア)
キーワードIMMUNE SYSTEM / complex / membrane protein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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