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タイトルThe conformational cycle of prestin underlies outer-hair cell electromotility.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 600, Issue 7889, Page 553-558, Year 2021
掲載日2021年10月25日
著者Navid Bavi / Michael David Clark / Gustavo F Contreras / Rong Shen / Bharat G Reddy / Wieslawa Milewski / Eduardo Perozo /
PubMed 要旨The voltage-dependent motor protein prestin (also known as SLC26A5) is responsible for the electromotive behaviour of outer-hair cells and underlies the cochlear amplifier. Knockout or impairment of ...The voltage-dependent motor protein prestin (also known as SLC26A5) is responsible for the electromotive behaviour of outer-hair cells and underlies the cochlear amplifier. Knockout or impairment of prestin causes severe hearing loss. Despite the key role of prestin in hearing, the mechanism by which mammalian prestin senses voltage and transduces it into cellular-scale movements (electromotility) is poorly understood. Here we determined the structure of dolphin prestin in six distinct states using single-particle cryo-electron microscopy. Our structural and functional data suggest that prestin adopts a unique and complex set of states, tunable by the identity of bound anions (Cl or SO). Salicylate, a drug that can cause reversible hearing loss, competes for the anion-binding site of prestin, and inhibits its function by immobilizing prestin in a new conformation. Our data suggest that the bound anion together with its coordinating charged residues and helical dipole act as a dynamic voltage sensor. An analysis of all of the anion-dependent conformations reveals how structural rearrangements in the voltage sensor are coupled to conformational transitions at the protein-membrane interface, suggesting a previously undescribed mechanism of area expansion. Visualization of the electromotility cycle of prestin distinguishes the protein from the closely related SLC26 anion transporters, highlighting the basis for evolutionary specialization of the mammalian cochlear amplifier at a high resolution.
リンクNature / PubMed:34695838
手法EM (単粒子)
解像度3.3 - 6.7 Å
構造データ

24928

7s8x

EMDB-24928, PDB-7s8x:
Cryo-EM Structure of dolphin Prestin: Sensor Up (compact) state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

24930

7s9a

EMDB-24930, PDB-7s9a:
Cryo-EM Structure of dolphin Prestin: Inhibited I (Chloride + Salicylate)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

24931

7s9b

EMDB-24931, PDB-7s9b:
Cryo-EM Structure of dolphin Prestin: Sensor Down I (Expanded) state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

24932

7s9c

EMDB-24932, PDB-7s9c:
Cryo-EM Structure of dolphin Prestin: Sensor Down II (Expanded II) state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.7 Å

24933

7s9d

EMDB-24933, PDB-7s9d:
Cryo-EM Structure of dolphin Prestin: Intermediate state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.6 Å

24934

7s9e

EMDB-24934, PDB-7s9e:
Cryo-EM Structure of dolphin Prestin: Inhibited II (Sulfate +Salicylate) state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-SAL:
2-HYDROXYBENZOIC ACID / サリチル酸

由来
  • tursiops truncatus (バンドウイルカ)
キーワードMOTOR PROTEIN / Outer hair cells / electromotility / mechanotransduction / hearing / deafness / frequency sensation / echolocation / SLC26 / SLC26A5

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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