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タイトルStructural basis for aggregate dissolution and refolding by the Mycobacterium tuberculosis ClpB-DnaK bi-chaperone system.
ジャーナル・号・ページCell Rep, Vol. 35, Issue 8, Page 109166, Year 2021
掲載日2021年5月25日
著者Yanting Yin / Xiang Feng / Hongjun Yu / Allison Fay / Amanda Kovach / Michael S Glickman / Huilin Li /
PubMed 要旨The M. tuberculosis (Mtb) ClpB is a protein disaggregase that helps to rejuvenate the bacterial cell. DnaK is a protein foldase that can function alone, but it can also bind to the ClpB hexamer to ...The M. tuberculosis (Mtb) ClpB is a protein disaggregase that helps to rejuvenate the bacterial cell. DnaK is a protein foldase that can function alone, but it can also bind to the ClpB hexamer to physically couple protein disaggregation with protein refolding, although the molecular mechanism is not well understood. Here, we report the cryo-EM analysis of the Mtb ClpB-DnaK bi-chaperone in the presence of ATPγS and a protein substrate. We observe three ClpB conformations in the presence of DnaK, identify a conserved TGIP loop linking the oligonucleotide/oligosaccharide-binding domain and the nucleotide-binding domain that is important for ClpB function, derive the interface between the regulatory middle domain of the ClpB and the DnaK nucleotide-binding domain, and find that DnaK binding stabilizes, but does not bend or tilt, the ClpB middle domain. We propose a model for the synergistic actions of aggregate dissolution and refolding by the Mtb ClpB-DnaK bi-chaperone system.
リンクCell Rep / PubMed:34038719 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.1 - 7.0 Å
構造データ

EMDB-21553: Cryo-EM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer with a locally refined ClpB middle domain and a DnaK nucleotide binding domain
PDB-6w6e: The Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer structure with a locally refined ClpB middle domain and a DnaK nucleotide binding domain
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-21554: Cryo-EM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer in conformation I in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
PDB-6w6g: The Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer structure in conformation I in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-21555: Cryo-EM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer in conformation II in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
PDB-6w6h: The Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer structure in conformation II in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-21556: Cryo-EM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer in conformation T in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
PDB-6w6i: The Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer structure in conformation T in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-21557: Cryo-EM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer with a locally refined N-terminal domain in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
PDB-6w6j: The Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer structure with a locally refined N-terminal domain in the presence of DnaK chaperone and a model substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-23206: CryoEM map of the Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer with three locally refined ClpB middle domains and three DnaK nucleotide binding domains
PDB-7l6n: The Mycobacterium tuberculosis ClpB disaggregase hexamer structure with three locally refined ClpB middle domains and three DnaK nucleotide binding domains
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.0 Å

化合物

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • mycobacterium tuberculosis (結核菌)
キーワードCHAPERONE / ClpB-DnaK complex / Disaggregate / Unfold / Refold / ClpB/DnaK / protein aggregates / Refold protein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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