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タイトルCryoEM structure of the low-complexity domain of hnRNPA2 and its conversion to pathogenic amyloid.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 11, Issue 1, Page 4090, Year 2020
掲載日2020年8月14日
著者Jiahui Lu / Qin Cao / Michael P Hughes / Michael R Sawaya / David R Boyer / Duilio Cascio / David S Eisenberg /
PubMed 要旨hnRNPA2 is a human ribonucleoprotein (RNP) involved in RNA metabolism. It forms fibrils both under cellular stress and in mutated form in neurodegenerative conditions. Previous work established that ...hnRNPA2 is a human ribonucleoprotein (RNP) involved in RNA metabolism. It forms fibrils both under cellular stress and in mutated form in neurodegenerative conditions. Previous work established that the C-terminal low-complexity domain (LCD) of hnRNPA2 fibrillizes under stress, and missense mutations in this domain are found in the disease multisystem proteinopathy (MSP). However, little is known at the atomic level about the hnRNPA2 LCD structure that is involved in those processes and how disease mutations cause structural change. Here we present the cryo-electron microscopy (cryoEM) structure of the hnRNPA2 LCD fibril core and demonstrate its capability to form a reversible hydrogel in vitro containing amyloid-like fibrils. Whereas these fibrils, like pathogenic amyloid, are formed from protein chains stacked into β-sheets by backbone hydrogen bonds, they display distinct structural differences: the chains are kinked, enabling non-covalent cross-linking of fibrils and disfavoring formation of pathogenic steric zippers. Both reversibility and energetic calculations suggest these fibrils are less stable than pathogenic amyloid. Moreover, the crystal structure of the disease-mutation-containing segment (D290V) of hnRNPA2 suggests that the replacement fundamentally alters the fibril structure to a more stable energetic state. These findings illuminate how molecular interactions promote protein fibril networks and how mutation can transform fibril structure from functional to a pathogenic form.
リンクNat Commun / PubMed:32796831 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / X線回折
解像度1.1 - 3.1 Å
構造データ

21871

6wqk

EMDB-21871, PDB-6wqk:
hnRNPA2 Low complexity domain (LCD) determined by cryoEM
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 3.1 Å

PDB-6wpq:
GNYNVF from hnRNPA2-low complexity domain segment, residues 286-291, D290V variant
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.1 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • anaplasma marginale (バクテリア)
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloidogenic segment / amyloid-like fibril / disease related / multisystem proteinopathy (MSP) / Ribinucleoprotein / RNA binding protein / Low complexity domain

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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