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タイトルBall-and-chain inactivation in a calcium-gated potassium channel.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 580, Issue 7802, Page 288-293, Year 2020
掲載日2020年3月18日
著者Chen Fan / Nattakan Sukomon / Emelie Flood / Jan Rheinberger / Toby W Allen / Crina M Nimigean /
PubMed 要旨Inactivation is the process by which ion channels terminate ion flux through their pores while the opening stimulus is still present. In neurons, inactivation of both sodium and potassium channels is ...Inactivation is the process by which ion channels terminate ion flux through their pores while the opening stimulus is still present. In neurons, inactivation of both sodium and potassium channels is crucial for the generation of action potentials and regulation of firing frequency. A cytoplasmic domain of either the channel or an accessory subunit is thought to plug the open pore to inactivate the channel via a 'ball-and-chain' mechanism. Here we use cryo-electron microscopy to identify the molecular gating mechanism in calcium-activated potassium channels by obtaining structures of the MthK channel from Methanobacterium thermoautotrophicum-a purely calcium-gated and inactivating channel-in a lipid environment. In the absence of Ca, we obtained a single structure in a closed state, which was shown by atomistic simulations to be highly flexible in lipid bilayers at ambient temperature, with large rocking motions of the gating ring and bending of pore-lining helices. In Ca-bound conditions, we obtained several structures, including multiple open-inactivated conformations, further indication of a highly dynamic protein. These different channel conformations are distinguished by rocking of the gating rings with respect to the transmembrane region, indicating symmetry breakage across the channel. Furthermore, in all conformations displaying open channel pores, the N terminus of one subunit of the channel tetramer sticks into the pore and plugs it, with free energy simulations showing that this is a strong interaction. Deletion of this N terminus leads to functionally non-inactivating channels and structures of open states without a pore plug, indicating that this previously unresolved N-terminal peptide is responsible for a ball-and-chain inactivation mechanism.
リンクNature / PubMed:32269335 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.2 - 6.7 Å
構造データ

EMDB-20650, PDB-6u5n:
Calcium-bound MthK gating ring state 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

EMDB-20652, PDB-6u5p:
Calcium-bound MthK gating ring state 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

EMDB-20653, PDB-6u5r:
Calcium-bound MthK closed state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-20662, PDB-6u68:
Calcium-bound MthK open-inactivated state 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-20663, PDB-6u6d:
MthK closed state with EDTA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-20664, PDB-6u6e:
Calcium-bound MthK open-inactivated state 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.3 Å

EMDB-20665, PDB-6u6h:
Calcium-bound MthK open-inactivated state 3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.0 Å

EMDB-20925, PDB-6uwn:
MthK N-terminal truncation RCK domain state 1 bound with calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-20929, PDB-6ux4:
MthK N-terminal truncation RCK domain state 2 bound with calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-20930, PDB-6ux7:
MthK N-terminal truncation state 1 bound with calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.7 Å

EMDB-20931, PDB-6uxa:
MthK N-terminal truncation state 2 bound with calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-20932, PDB-6uxb:
MthK N-terminal truncation state 3 bound with calcium
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.9 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-K:
Unknown entry / カリウムカチオン

由来
  • methanothermobacter thermautotrophicus (古細菌)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / MthK / inactivation

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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