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Structure paper

タイトルA pseudoatomic model of the dynamin polymer identifies a hydrolysis-dependent powerstroke.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 147, Issue 1, Page 209-222, Year 2011
掲載日2011年9月30日
著者Joshua S Chappie / Jason A Mears / Shunming Fang / Marilyn Leonard / Sandra L Schmid / Ronald A Milligan / Jenny E Hinshaw / Fred Dyda /
PubMed 要旨The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process ...The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process remain a mystery. We present the GMPPCP-bound structures of the truncated human dynamin 1 helical polymer at 12.2 Å and a fusion protein, GG, linking human dynamin 1's catalytic G domain to its GTPase effector domain (GED) at 2.2 Å. The structures reveal the position and connectivity of dynamin fragments in the assembled structure, showing that G domain dimers only form between tetramers in sequential rungs of the dynamin helix. Using chemical crosslinking, we demonstrate that dynamin tetramers are made of two dimers, in which the G domain of one molecule interacts in trans with the GED of another. Structural comparison of GG(GMPPCP) to the GG transition-state complex identifies a hydrolysis-dependent powerstroke that may play a role in membrane-remodeling events necessary for fission.
リンクCell / PubMed:21962517 / PubMed Central
手法EM (らせん対称) / X線回折
解像度2.2 - 12.2 Å
構造データ

1949

3zys

EMDB-1949, PDB-3zys:
Human dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 12.2 Å

PDB-3zyc:
DYNAMIN 1 GTPASE GED FUSION DIMER COMPLEXED WITH GMPPCP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.2 Å

化合物

ChemComp-GCP:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / グアニリルメチレンジホスホン酸 / GMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / MEMBRANE FISSION / NUCLEOTIDE-BINDING / ENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / HYDROLASE/GTP-BINDING PROTEIN / HYDROLASE-GTP-BINDING PROTEIN COMPLEX / GTP HYDROLYSIS / MEMBRANE REMODELING

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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