[日本語] English
文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルMultimodal binding and inhibition of bacterial ribosomes by the antimicrobial peptides Api137 and Api88.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 3945, Year 2024
掲載日2024年5月10日
著者Simon M Lauer / Maren Reepmeyer / Ole Berendes / Dorota Klepacki / Jakob Gasse / Sara Gabrielli / Helmut Grubmüller / Lars V Bock / Andor Krizsan / Rainer Nikolay / Christian M T Spahn / Ralf Hoffmann /
PubMed 要旨Proline-rich antimicrobial peptides (PrAMPs) inhibit bacterial protein biosynthesis by binding to the polypeptide exit tunnel (PET) near the peptidyl transferase center. Api137, an optimized ...Proline-rich antimicrobial peptides (PrAMPs) inhibit bacterial protein biosynthesis by binding to the polypeptide exit tunnel (PET) near the peptidyl transferase center. Api137, an optimized derivative of honeybee PrAMP apidaecin, inhibits protein expression by trapping release factors (RFs), which interact with stop codons on ribosomes to terminate translation. This study uses cryo-EM, functional assays and molecular dynamic (MD) simulations to show that Api137 additionally occupies a second binding site near the exit of the PET and can repress translation independently of RF-trapping. Api88, a C-terminally amidated (-CONH) analog of Api137 (-COOH), binds to the same sites, occupies a third binding pocket and interferes with the translation process presumably without RF-trapping. In conclusion, apidaecin-derived PrAMPs inhibit bacterial ribosomes by multimodal mechanisms caused by minor structural changes and thus represent a promising pool for drug development efforts.
リンクNat Commun / PubMed:38730238 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.44 - 2.64 Å
構造データ

EMDB-19426, PDB-8rpy:
Escherichia coli 50S subunit in complex with the antimicrobial peptide Api137
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.64 Å

EMDB-19427, PDB-8rpz:
Escherichia coli 50S subunit in complex with the antimicrobial peptide Api88 - conformation I
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.44 Å

EMDB-19428, PDB-8rq0:
Escherichia coli 50S subunit in complex with the antimicrobial peptide Api88 - conformation II
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.44 Å

EMDB-19429, PDB-8rq2:
Escherichia coli 50S subunit in complex with the antimicrobial peptide Api88 - conformation III
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.44 Å

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • apis mellifera (セイヨウミツバチ)
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / antimicrobial peptide (抗微生物ペプチド) / RNA (リボ核酸) / ribosomal protein / PrAMP / proline-rich peptide / antibiotics (抗生物質) / 50S / Api137 / Api88

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る