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タイトルMechanism of assembly, activation and lysine selection by the SIN3B histone deacetylase complex.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 14, Issue 1, Page 2556, Year 2023
掲載日2023年5月3日
著者Mandy S M Wan / Reyhan Muhammad / Marios G Koliopoulos / Theodoros I Roumeliotis / Jyoti S Choudhary / Claudio Alfieri /
PubMed 要旨Lysine acetylation in histone tails is a key post-translational modification that controls transcription activation. Histone deacetylase complexes remove histone acetylation, thereby repressing ...Lysine acetylation in histone tails is a key post-translational modification that controls transcription activation. Histone deacetylase complexes remove histone acetylation, thereby repressing transcription and regulating the transcriptional output of each gene. Although these complexes are drug targets and crucial regulators of organismal physiology, their structure and mechanisms of action are largely unclear. Here, we present the structure of a complete human SIN3B histone deacetylase holo-complex with and without a substrate mimic. Remarkably, SIN3B encircles the deacetylase and contacts its allosteric basic patch thereby stimulating catalysis. A SIN3B loop inserts into the catalytic tunnel, rearranges to accommodate the acetyl-lysine moiety, and stabilises the substrate for specific deacetylation, which is guided by a substrate receptor subunit. Our findings provide a model of specificity for a main transcriptional regulator conserved from yeast to human and a resource of protein-protein interactions for future drug designs.
リンクNat Commun / PubMed:37137925 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.7 Å
構造データ

16147

8bpa

EMDB-16147, PDB-8bpa:
Cryo-EM structure of the human SIN3B histone deacetylase complex at 3.7 Angstrom
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

16148

8bpb

EMDB-16148, PDB-8bpb:
Cryo-EM structure of the human SIN3B histone deacetylase core complex at 2.8 Angstrom
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

16149

8bpc

EMDB-16149, PDB-8bpc:
Cryo-EM structure of the human SIN3B histone deacetylase core complex with SAHA at 2.8 Angstrom
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

16449

8c60

EMDB-16449, PDB-8c60:
Cryo-EM structure of the human SIN3B full-length complex at 3.4 Angstrom resolution
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-ACT:
ACETATE ION / 酢酸イオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-SHH:
OCTANEDIOIC ACID HYDROXYAMIDE PHENYLAMIDE / ボリノスタット

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードGENE REGULATION / HDAC / Chromatin / Cell cycle / transcription / HYDROLASE / Histone deacetylase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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