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Structure paper

タイトルStructural model of human endoglin, a transmembrane receptor responsible for hereditary hemorrhagic telangiectasia.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 365, Issue 3, Page 694-705, Year 2007
掲載日2007年1月19日
著者Oscar Llorca / Arturo Trujillo / Francisco J Blanco / Carmelo Bernabeu /
PubMed 要旨Endoglin is a type I membrane protein expressed as a disulphide-linked homodimer on human vascular endothelial cells whose haploinsufficiency is responsible for the dominant vascular dysplasia known ...Endoglin is a type I membrane protein expressed as a disulphide-linked homodimer on human vascular endothelial cells whose haploinsufficiency is responsible for the dominant vascular dysplasia known as hereditary hemorrhagic telangiectasia (HHT). Structurally, endoglin belongs to the zona pellucida (ZP) family of proteins that share a ZP domain of approximately 260 amino acid residues at their extracellular region. Endoglin is a component of the TGF-beta receptor complex, interacts with the TGF-beta signalling receptors types I and II, and modulates cellular responses to TGF-beta. Here, we have determined for the first time the three-dimensional structure of the approximately 140 kDa extracellular domain of endoglin at 25 A resolution, using single-particle electron microscopy (EM). This reconstruction provides the general architecture of endoglin, which arranges as a dome made of antiparallel oriented monomers enclosing a cavity at one end. A high-resolution structure of endoglin has also been modelled de novo and found to be consistent with the experimental reconstruction. Each subunit comprises three well-defined domains, two of them corresponding to ZP regions, organised into an open U-shaped monomer. This domain arrangement was found to closely resemble the overall structure derived experimentally and the three modelled de novo domains were tentatively assigned to the domains observed in the EM reconstruction. This molecular model was further tested by tagging endoglin's C terminus with an IgG Fc fragment visible after 3D reconstruction of the labelled protein. Combined, these data provide the structural framework to interpret endoglin's functional domains and mutations found in HHT patients.
リンクJ Mol Biol / PubMed:17081563
手法EM (単粒子)
解像度25.0 - 30.0 Å
構造データ

EMDB-1559:
3D structure of human endoglin
手法: EM (単粒子) / 解像度: 25.0 Å

EMDB-1560:
3D structure of human chimeric endoglin-Fc
手法: EM (単粒子) / 解像度: 30.0 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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