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タイトルStructure and transport mechanism of P5B-ATPases.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 12, Issue 1, Page 3973, Year 2021
掲載日2021年6月25日
著者Ping Li / Kaituo Wang / Nina Salustros / Christina Grønberg / Pontus Gourdon /
PubMed 要旨In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the ...In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the overall shape of P5B-ATPases and the mechanisms of polyamine recognition, uptake and transport remain elusive. Here we describe a series of cryo-electron microscopy structures of a yeast homolog of human ATP13A2-5, Ypk9, determined at resolutions reaching 3.4 Å, and depicting three separate transport cycle intermediates, including spermine-bound conformations. Surprisingly, in the absence of cargo, Ypk9 rests in a phosphorylated conformation auto-inhibited by the N-terminus. Spermine uptake is accomplished through an electronegative cleft lined by transmembrane segments 2, 4 and 6. Despite the dramatically different nature of the transported cargo, these findings pinpoint shared principles of transport and regulation among the evolutionary related P4-, P5A- and P5B-ATPases. The data also provide a framework for analysis of associated maladies, such as Parkinson's disease.
リンクNat Commun / PubMed:34172751 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.5 - 3.7 Å
構造データ

EMDB-13011, PDB-7op1:
Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2PiAlF/SPM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-13012, PDB-7op3:
Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2PiSPM
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

EMDB-13013, PDB-7op5:
Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2P
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-13014, PDB-7op8:
Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2Pinhibit
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.5 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

ChemComp-SPM:
SPERMINE / スペルミン

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

由来
  • chaetomium thermophilum var. thermophilum dsm 1495 (菌類)
  • Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495
  • chaetomium thermophilum (strain dsm 1495 / cbs 144.50 / imi 039719) (菌類)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / SPM transporter

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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