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タイトルCryo-EM structures reveal intricate Fe-S cluster arrangement and charging in Rhodobacter capsulatus formate dehydrogenase.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 11, Issue 1, Page 1912, Year 2020
掲載日2020年4月20日
著者Christin Radon / Gerd Mittelstädt / Benjamin R Duffus / Jörg Bürger / Tobias Hartmann / Thorsten Mielke / Christian Teutloff / Silke Leimkühler / Petra Wendler /
PubMed 要旨Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor ...Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor composition, but structural information on these enzymes is limited. Here we report the cryo-electron microscopic structures of the soluble Rhodobacter capsulatus FDH (RcFDH) as isolated and in the presence of reduced nicotinamide adenine dinucleotide (NADH). RcFDH assembles into a 360 kDa dimer of heterotetramers revealing a putative interconnection of electron pathway chains. In the presence of NADH, the RcFDH structure shows charging of cofactors, indicative of an increased electron load.
リンクNat Commun / PubMed:32313256 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.24 - 3.26 Å
構造データ

10495

6tg9

EMDB-10495, PDB-6tg9:
Cryo-EM Structure of NADH reduced form of NAD+-dependent Formate Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.24 Å

10496

6tga

EMDB-10496, PDB-6tga:
Cryo-EM Structure of as isolated form of NAD+-dependent Formate Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.26 Å

化合物

ChemComp-MGD:
2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

ChemComp-6MO:
Unknown entry

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター

ChemComp-H2S:
HYDROSULFURIC ACID / 硫化水素 / 硫化水素

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN / フラビンモノヌクレオチド

ChemComp-NAI:
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド

由来
  • rhodobacter capsulatus (バクテリア)
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / molybdoenzyme / formate oxidation / NAD+-dependent

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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