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タイトルFusC, a member of the M16 protease family acquired by bacteria for iron piracy against plants.
ジャーナル・号・ページPLoS Biol, Vol. 16, Issue 8, Page e2006026, Year 2018
掲載日2018年8月2日
著者Rhys Grinter / Iain D Hay / Jiangning Song / Jiawei Wang / Don Teng / Vijay Dhanesakaran / Jonathan J Wilksch / Mark R Davies / Dene Littler / Simone A Beckham / Ian R Henderson / Richard A Strugnell / Gordon Dougan / Trevor Lithgow /
PubMed 要旨Iron is essential for life. Accessing iron from the environment can be a limiting factor that determines success in a given environmental niche. For bacteria, access of chelated iron from the ...Iron is essential for life. Accessing iron from the environment can be a limiting factor that determines success in a given environmental niche. For bacteria, access of chelated iron from the environment is often mediated by TonB-dependent transporters (TBDTs), which are β-barrel proteins that form sophisticated channels in the outer membrane. Reports of iron-bearing proteins being used as a source of iron indicate specific protein import reactions across the bacterial outer membrane. The molecular mechanism by which a folded protein can be imported in this way had remained mysterious, as did the evolutionary process that could lead to such a protein import pathway. How does the bacterium evolve the specificity factors that would be required to select and import a protein encoded on another organism's genome? We describe here a model whereby the plant iron-bearing protein ferredoxin can be imported across the outer membrane of the plant pathogen Pectobacterium by means of a Brownian ratchet mechanism, thereby liberating iron into the bacterium to enable its growth in plant tissues. This import pathway is facilitated by FusC, a member of the same protein family as the mitochondrial processing peptidase (MPP). The Brownian ratchet depends on binding sites discovered in crystal structures of FusC that engage a linear segment of the plant protein ferredoxin. Sequence relationships suggest that the bacterial gene encoding FusC has previously unappreciated homologues in plants and that the protein import mechanism employed by the bacterium is an evolutionary echo of the protein import pathway in plant mitochondria and plastids.
リンクPLoS Biol / PubMed:30071011 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度1.9 - 2.7 Å
構造データ

SASDD27: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 50 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDD37: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 70 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDD47: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 100 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDD57: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 150 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDD67: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 200 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDD77: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 300 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDDQ6: The ferredoxin protease, FusC (Ferredoxin Protease, FusC)
手法: SAXS/SANS

SASDDR6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant (Ferredoxin protease E83A mutant, FusC E83A)
手法: SAXS/SANS

SASDDS6: The ferredoxin protease, FusC, with Arabidopsis ferredoxin (co-SEC-SAXS)
手法: SAXS/SANS

SASDDT6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant with Arabidopsis ferredoxin (co-SEC-SAXS)
手法: SAXS/SANS

SASDDU6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant (Ferredoxin protease E83A mutant, FusC E83A)
手法: SAXS/SANS

SASDDV6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 3 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDDW6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 5 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDDX6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 10 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDDY6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 20 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

SASDDZ6: The ferredoxin protease, FusC, E83A mutant + 30 µM Arabidopsis ferredoxin
手法: SAXS/SANS

PDB-6b03:
The crystal structure of the ferredoxin protease FusC in complex with its substrate plant ferredoxin
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.7 Å

PDB-6b05:
The Crystal Structure of the Ferredoxin Protease FusC E83A mutant in complex with Arabidopsis Ferredoxin
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.9 Å

PDB-6brs:
The Crystal Structure of the Ferredoxin Protease FusC in complex with Arabidopsis Ferredoxin, Ethylmercury phosphate soaked dataset
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

ChemComp-HG:
Unknown entry

由来
  • pectobacterium atrosepticum scri1043 (バクテリア)
  • arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
  • pectobacterium atrosepticum (strain scri 1043 / atcc baa-672) (バクテリア)
キーワードHYDROLASE / M16 Protease / Ferredoxin cleavage / Iron Acquisition / Ferredoxin Binding

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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